Влияние гормонов и нейромедиаторов на клетку - Контрольная работа

Аминокислоты, органические кислоты, содержащие аминную группу NH2. Аминокислоты - конечные продукты гидролиза белков играют огромную физиологическую роль. Различают моноаминомонокарбоновые аминокислоты, т. е. содержащие 1 карбоксильную и 1 аминогруппу, например, аминоуксусная кислота, или глицин (гликоколь), CH2NH2COOH; аланин (?-аминопропионовая кислота); лейцин (?-аминоизокапроновая кислота) и др. В состав А. может входить также сера, как, напр., цистеин (?-амино-?-тиопропионовая кислота), цистин и метионин, или оксигруппа, например, серии (?-амино-?-оксипропионовая кислота). Моноаминодикарбоновые аминокислоты содержат 2 карбоксильные и 1 аминную группы, напр., глютаминовая (?-амино-глютаровая) и аспарагиновая (?-аминоянтарная) кислоты.В эту группу входят аминокислоты, содержащие одну амино и одну карбоксильную группы: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу (серии, треонин) и содержащие серу (цистеин, цистин, гомоцистеин и метионин). Аминоуксусная кислота H2N-СН2-СООН (глицин, гликоколь) образуется при кислотном или щелочном гидролизе животного клея (желатина) и обладает сладким вкусом.В эту группу входят четыре аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин и гидроксилизин. В эту группу входят аминокислоты, имеющие одну аминную и две карбоксильные группы (аспарагиновая и глютаминовая кислоты).К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин) и фенилаланин.Пролин и оксипролин содержат в своем составе гетероцикл - пирролидин, гистидин - имидазол, а триптофан - индол. Гистидин и триптофан встречаются в небольших количествах в белках как животного, так и растительного происхождения, придавая им полноценность, так как эти аминокислоты весьма необходимы для организма. К числу незаменимых аминокислот относятся триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин, изолейцин. В растениях имеются значительно больше аминокислот, они разделяются на протеиногенные и непротеиногенные, не встречающиеся в белках. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь солей окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реактив Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотная кислоты) и др.При низком соотношении инсулин/глюкагон в крови в жировой ткани активируется распад жиров. Жирные кислоты поступают в печень в большем количестве, чем в норме, поэтому увеличивается скорость ?-окисления. В результате скорость образования ацетил-КОА превышает способность ЦТК окислять его. Ацетил-КОА накапливается в митохондриях печени и используется для синтеза кетоновых тел. Синтез кетоновых тел начинается с взаимодействия двух молекул ацетил-КОА, которые под действием фермента тиолазы образуют ацетоацетил-КОА.ГМГ-КОА-синтаза - индуцируемый фермент; его синтез увеличивается при повышении концентрации жирных кислот в крови. Концентрация жирных кислот в крови увеличивается при мобилизации жиров из жировой ткани под действием глюкагона, адреналина, т.е. при голодании или физической работе.Уже через 2-3 дня после начала голодания концентрация кетоновых тел в крови достаточна для того, чтобы они проходили в клетки мозга и окислялись, снижая его потребности в глюкозе. ?-Гидроксибутират, попадая в клетки, дегидрируется NAD-зависимой дегидрогеназой и превращается в ацетоацетат. Этот фермент не синтезируется в печени, поэтому печень не использует кетоновые тела как источники энергии, а производит их "на экспорт". Кетоновые тела - хорошие топливные молекулы; окисление одной молекулы ?-гидроксибутирата до СО2 и Н2О обеспечивает синтез 27 молекул АТФ. Эквивалент одной макроэргической связи АТФ (в молекуле сукцинил-КОА) используется на активацию ацетоацетата, поэтому суммарный выход АТФ при окислении одной молекулы ?-гидроксибутирата - 26 молекул. Ко второй группе относятся гормоны, имеющие один трансмембранный фрагмент: СТГ, пролактин, инсулин, соматомаммотропин, или плацентарный лактоген, ИФР-1, нервные факторы роста, или нейротрофины, фактор роста гепатоцитов, предсердный натрийуретический пептид типа А, В и С, онкостатин, эритропоэтин, цилиарный нейротрофический фактор, лейкемический ингибиторный фактор, фактор некроза опухолей (р 75 и р 55), нервный фактор роста, интерфероны (a, b и g), эпидермальный фактор роста, нейродифференцирующий фактор, факторы роста фибробластов, факторы роста тромбоцитов А и В, макрофагный колониестимулирующий фактор, активин, ингибин, интерлейкины-2, 3, 4, 5, 6 и 7, гранулоцито-макрофагный колониестимулирующий фактор, гранулоцитный колониестимулирующий фактор, липопротеин низкой плотности, трансферрин, ИФР-2, урокиназный плазминогенный активатор.Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са2 является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Нейрогормональные

План

1. Аминокислоты: классификация, физико-химические свойства, биологическая роль. Характеристика отдельных аминокислот, их роль в структуре белков и метаболизме

1.1 Моноаминокарбоновые кислоты

1.2 Диаминокарбоновые кислоты

1.3 Гомоциклические (Ароматические) аминокислоты

1.4 Гетероциклические аминокислоты

2. Метаболизм и биосинтез кетонових тел. Метаболизм кетоновых тел в условиях патологии

2.1 Синтез кетоновых тел в печени

2.2 Регуляция синтеза кетоновых тел. Регуляторный фермент синтеза кетоновых тел - ГМГ-КОА синтаза

2.3 Окисление кетоновых тел в периферических тканях

2.4 Кетоацидоз

3. Молекулярные механизмы действия пептидных гормонов и биогенных аминов. Понятие про рецепторы и вторичные менеджеры, механизмы действия циклических нуклеотидов фосфонуклезитидов и Са2

3.1 Са2 -мессенджерная система

Выводы

Список использованной литературы

1. Аминокислоты: классификация, физико-химические свойства, биологическая роль. Характеристика отдельных аминокислот, их роль в структуре белков и метаболизме

аминокислота метаболизм гормон амин

Влияние гормонов и нейромедиаторов на клетку осуществляется обычно по одному из трех путей: а) изменение распределения веществ в клетке; б) химическая модификация клеточных белков; в) индукция или репрессия процессов белкового синтеза. В последующем эти первичные эффекты приводят к изменению количества и активности регуляторных белков клетки, а также скорости ферментативных процессов, что вызывает физиологический ответ тканей на гормональный сигнал.

Одним из основных механизмов, лежащих в основе гормонального влияния на распределение (компартментализацию) веществ в клетке, является изменение ионной проницаемости клеточных мембран. Ионные каналы, работа которых регулируется нейромедиаторами, представляют собой олигомерные белковые комплексы, пронизывающие клеточную мембрану. Свойства этих олигомерных образований таковы, что молекула нейромедиатора, связываясь со специфическим участком на ионном канале, вызывает открывание или закрывание канала. Регуляторное влияние белково-пептидных гормонов, простагландинов, катехоламинов и др. опосредовано через систему вторичных посредников. В качестве последних могут выступать циклический АМФ (ЦАМФ), циклический ГМФ (ЦГМФ), инозитол-1,4,5-трифосфат, диацилглицерин или ионы Са2 . Диацилглицерин и инозитол-1,4,5-трифосфат образуются при активации фосфолипазы С, гидролизующей фосфоинозитиды. Образование этих посредников приводит к выходу ионов Са2 из эндоплазматической сети и стимуляции протеинкиназы С.

1. Авдонин П.В., Ткачук В.А. Рецепторы и внутриклеточный кальций. М., Наука, 1994. 288 с.

2. Деркач К.В., Шпаков А.О., Кузнецова Л.А., Плеснева С.А., Успенская З.И., Перцева М.Н. Гормоночувствительная аденилатциклазпая система инфузории Dileptus anser II Цитология. 2002. Т. 44. С. 1129-1134.

3. Ирлипа И.С., Меркулова Н.Н. Выращивание больших масс Tetrahymena pyriformis, пригодных для биохимических исследований и синхронизации деления инфузорий // Цитология. 1975. Т. 17. С. 1208-1215.

4. Крутецкая З.И., Лебедев О.Е. Структурно-функциональная организация G-белков и связанных с ними рецепторов // Цитология. 1992. Т. 34. С. 24-45.

5. Крутецкая З.И., Лебедев О.Е. Структурно-функциональная организация клеточных систем передачи сигнала // Цитология. 2000. Т. 42. С. 844-874.

6. Acharya S., Saad Y., Karnik S.S. Transducin-a C-terminal peptide binding site consists of C-D and E-F loops ofrhodopsin II. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 6519-6524.

7. Albrizio S., DURSI A., Fattorusso C., Galoppini C., Greco G., Mazzoni M.R., Novellino E., Rovero P. Conformational studies on a synthetic C-terminal fragment of the a subunit of Gs proteins // Biopolymers. 2000. V. 54. P. 186-194.

8. Amatruda T.T., Dragas-Graonic S., Holmes R., Perez H. D. Signal transduction by the formyl peptide receptor: studies using chimeric receptors and site-drected mutagenesis // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 28010-28013.

9. Aris L., Gilchrist A., Rcns-Domiano S., Meyer C., Schatz P.J., Dratz E.A., Hamm H.E. Structural requirements for the stabilization of metarhodopsin II by the С terminus of the a subunit of transducin // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 2333-2339.

10. Bach Т., Syversvecn Т., Kvingedal A.M., Krobert K.A., Brattclid Т., Levy F.O. 5-HT4a and 5-HT4b receptors have nearly pharmacology and are both expressed in human atrium and ventricle // Naunyn Schmiedebergs Arch. Pharmacol. 2001. V. 363. P. 146-160.

11. Baker D.A., Kelly J.M. Structure, function, and evolution of microbial adenylyl and guanylyl cyclases // Mol. Microbiol. 2004. V. 52. P. 1229-1242.

12. Bakker R.A., Casarosa P., Timmerman H., Smit M.J., Leurs R. Constitutively active Gq/. ]-coupled receptor enable signaling by co-expressed Gj/0-coupled receptors // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 5152-5161.

13. Bartsch О., Bartlick В., Ivell R. Relaxin signalling links tyrosine phosphorylation to phosphodiesterase and adenylyl cyclase activity // Mol. Hum. Reprod. 2001. V. 7. P. 799-809.

14. Begin-Heick N. Liver p-adrenergic receptors, G proteins, and adenylyl cyclase activity in obesity-diabetes syndromes//Am. J. Physiol. 1994. V. 266. P. 1664-1672.

15. Berclovitz M., Le Roith D., von Schenk H., Ncwgaard C., Szabo M., Frohmann M., Shiloach J., Roth J. Somatostatin-like immunoreactivity and bioactivity is native to Tetrahymena pyriformis// Endocrinology. 1982. V. 110. P. 1939-1944.

16. Blahos J., Fischer Т., Brabct I., Stauffer D., Rovelli G., Bockacrt J., Pin J.P. A novel site on the G-protein that recognizes heptahelical receptors // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 32623269.

17. Bourrct R.B., Borkovich K.A., Simon M.J. Signal transduction pathways involving protein phosphorylation in prokaryotes//Ann. Rev. Biochem. 1991. V. 60. P. 401-441.

18. Breitweg-Lehmann E., Czupalla C., Storm R., Kudlacck O., Schunack W., Frcissmuth M., Nurnberg B. Activation and inhibition of G protein by lipoamines // Mol. Pharmacol. 2002. V.61.P. 628-636.

Размещено на .ru