Структура белков и их функции в живом организме - Реферат

Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников - это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протеолитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений - аминокислот (первое аминокислотное производное - амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота - цистин в 1810).Нами известно 20 ?-аминокислот , постоянно встречающихся во всех белках. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду ?-аминокислот - глицина, явившегося также первой ?-аминокислотой, обнаруженной в природном материале. В водных растворах при нейтральном значении PH ?-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов. В отличие от 19 остальных ?-аминокислот, пролин - это единственная аминокислота, радикал которой связан как с ?-углеродным атомом , так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру. 19 из 20 аминокислот содержат в ?-положении асимитричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы.Амфотерность ?-аминокислот обусловлена наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (COOH) и основного (NH2) характера. Поэтому ?-аминокислоты образуют соли как с щелочами, так и с кислотами. С катионами тяжелых металлов ?-аминокислот, как бифункциональные соединения, образуют внутрикомплексные соли. В твердом состоянии ?-аминокислоты существуют в виде диполярных ионов; в водном растворе - в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм (обычно используемая запись строения ?-аминокислоты в неионизированном виде служит лишь для удобства).Белковые молекулы представляют собой продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул (аминокислот), соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза. Данилевский (1888), изучая биуретовую реакцию, высказал предположение о существовании во всех белковых веществах одинаковых групп атомов и связей, аналогичных биурету Согласно этой теории, белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии ?-карбоксильных СООН-и ?-NH2-групп аминокислот. На примере взаимодействия аланина и глицина образование пептидной связи и дипептида (с выделением молекулы воды) можно представить следующим уравнением: Аналогичным способом к дипептиду могут присоединяться и другие аминокислоты с образованием три-, тетра-, пентапептида и т.д. вплоть до крупной молекулы полипептида (белка). Наименование пептидов складывается из названия первой N-концевой аминокислоты со СВОБОДНОЙNH2-группой (с окончанием-ил, типичным для ацилов), названий последующих аминокислот (также с окончаниями-ил) и полного названия С-концевой аминокислоты со свободной СООН-группой.Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят главным образом из тех или иных форм белков. Растения синтезируют белки и аминокислоты из CO2 и H2O за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (N,P,S,Fe,Mg) из растворимых солей, находящихся в почве. Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма. Белки представляют собой биополимеры ?-аминокислот. Примерами глобулинов могут служить фибриноген, глобулин мышечной ткани, глобулин кровяной сыворотки, глобулин белка куриного яйца. из глобулинов состоят и многие растительные белки.Специфика строения белковых молекул обуславливается не только длинной, составом и строением входящих в молекулу полипептидных цепей, но и их пространственной ориентацией - комформаций. Подобная метастабильность обуславливает изменения, быстро и необратимо происходящие при нагревании яичного белка.В процессе синтеза белка, информация, находящаяся в гене , сначала переписывается на МРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка.Вторичной структурой белка называют пространственную структуру, образующуюся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.

План

1. История исследования

2. Аминокислотный состав белка

2.1 Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

2.2 Кислотно - основные свойства

3. Структурная организация белков

4. Классификация белков

5. Строение белковых молекул

5.1 Первичная структура

5.2 Вторичная структура

5.3 Третичная структура

5.4 Четвертичная структура

6. Функции белков в живом организме

1. История исследования