Понятие и классификация аминокислот. Характеристика пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и функции. Фибриллярные и глобулярные белки, конечные продукты белкового обмена.
Лекция Строение, свойства и многообразие функций БЕЛКОВПЛАН лекции 1) Аминокислоты - мономеры белков 2) Классификация аминокислот 3) Пептидная связь 4) Уровни организации белковой молекулы 5) Химические и физические свойства белков 6) Методы анализа белков 7) Функции БЕЛКОВСВОЙСТВА аминокислот цвиттер-ион L-аланин D-АЛАНИНБИОЛОГИЧЕСКИЕ функции 1) Входят в состав пептидов и белков; 2) Метаболиты и коферменты (орнитин); 3) Нейромедиаторы и гормоны (ГАМК);БЕЛКИ - нерегулярные биополимеры Мономеры полипептидов - протеиногенные 19 ? - L-аминокислот и иминокислота (пролин) .Классификация аминокислот Неполярные, или алифатические глицин аланин валин лейцин изолейцин МЕТИОНИНАРОМАТИЧЕСКИЕ фениаланин тирозин ТРИПТОФАНПОЛЯРНЫЕ незаряженные серин треонин цистеин пролин аспарагин ГЛУТАМИНПОЛОЖИТЕЛЬНО заряженные лизин аргинин ГИСТИДИНОТРИЦАТЕЛЬНО заряженные аспарагиновая кислота глутаминовая КИСЛОТАНЕКАНОНИЧЕСКИЕ аминокислоты Селеноцистеин (Sec ) - 21-я аминокислота, входит в состав селенобелков, кодируется особым образом Пирролизин (О) 22 - я аминокислота , обнаружена только у АРХЕБАКТЕРИЙНЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ не могут быть синтезированы в организме необходимо поступление в организм с пищей.
Вы можете ЗАГРУЗИТЬ и ПОВЫСИТЬ уникальность своей работы
