Строение и биологические характеристики белков - Реферат

бесплатно 0
4.5 88
Свойства непериодических полимеров, мономерами которых являются аминокислоты. Методы измерения индивидуальных белков. Структурная организация белковых молекул. Характеристики простых, сложных и структурных протеинов. Биологические свойства белков.

Скачать работу Скачать уникальную работу

Чтобы скачать работу, Вы должны пройти проверку:


Аннотация к работе
СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ БЕЛКОВОбычно в качестве мономеров белков называют 20 видов ?-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим свойствам: форме молекул, молекулярной массе, суммарному заряду молекулы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов: 1) Различия белков по форме молекул. Как уже говорилось выше, по форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1000000 Д и выше.Для количественного определения белка используют колориметрические и спектрофотометрические методы, в некоторых случаях пользуются определением белка по содержанию общего азота в препарате. Несмотря на высокую избирательность метода Лоури, имеется ряд химических соединений, мешающих количественному определению белка данным фотометрическим методом. Метод основан на реакции красителя кумасси (CBB G-250) с аргинином и гидрофобными аминокислотными остатками. Метод дает хорошее значение концентрации белка в пределах от 2 мкг/мл до 120 мкг/мл (в этих границах соблюдается линейная зависимость увеличения абсорбции от концентрации, в целом чувствительность метода зависит от соотношения концентраций определяемого белка и красителя: чем больше красителя, тем чувствительней метод), менее «капризный» по сравнению с методом Лоури. В методе используют т. н. биуретовый реактив, состоящий из KOH, CUSO4 и цитрата натрия (или тартрата натрия).Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы - устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие встречающиеся во многих белках. Вторичная структура - локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора, на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.В соответствии с функциональным принципом различают 12 главных классов белков: - каталитически активные белки (ферменты); белки-гормоны (хотя есть и стероидные гормоны); защитные белки (антитела, белки свертывающей и антисвертывающей систем крови); белки с иными функциями. Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.Все белки подразделяются на две большие группы: простые и сложные. Простые белки построены только из аминокислот, в состав сложных белков кроме аминокислот входят атомы металлов или других сложных веществ небелковой природы. Белки, способные растворяться в чистой дистиллированной воде, называются альбуминами. Белки, способные растворяться в слабом растворе поваренной соли, называются глобулинами.Структурная функция белков заключается в том, что белки: - участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму); образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей; входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных. Коллагены - семейство белков, в теле человека составляют до 25-30% общей массы всех белков.Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. белок протеин биологический Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека.Рецепторные белки, молекулы или мол. комплексы клетки, способные специфически связывать др. молекулы, несущие внешние для клетки регуляторные сигналы (напр., гормоны, нейромедиаторы), или реагировать на физ. факторы (напр., свет), благодаря конформац. изменениям, индуцируемыми этими сигналами, рецепторные белки запускают определенные каскадные биохим. процессы в клетке, в результате чего реализуется ее физиол. ответ на внеш. сигнал. Большинство рецепторных белков локализовано в плазматич. мембране и представляет собой пронизывающие мембрану гликопротеины.

План
Содержание

1. Состав, строение и физико-химическое свойства белков

2. Методы количественного измерения концентрации белков

3. Уровни структурной организации белковых молекул

4. Классификация белков

5. Простые и сложные белки

6. Структурные белки

7. Биологические функции белков

8. Рецепторные белки, белки клеточных мембран

1. Состав, строение и физико-химическое свойства белков

Вы можете ЗАГРУЗИТЬ и ПОВЫСИТЬ уникальность
своей работы


Новые загруженные работы

Дисциплины научных работ





Хотите, перезвоним вам?