Сравнение химических катализаторов и ферментов, свойства ферментов - Контрольная работа

бесплатно 0
4.5 125
Свойства биокатализаторов, особенности строения ферментов, характеризующие их как катализаторы. Зависимость активности ферментов от pН, температуры, концентрации субстратов. Механизмы транспорта метаболитов и обеспечения внутриклеточного гомеостаза.

Скачать работу Скачать уникальную работу

Чтобы скачать работу, Вы должны пройти проверку:


Аннотация к работе
Днепропетровский государственный институт физической культуры и спорта По теме: "Сравнение химических катализаторов и ферментов, свойства ферментов"Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибозимами, однако их значение в химическом превращении соединений намного меньше, чем у ферментов.Ферменты - это высокоспециализированные белки, которые ускоряют химические реакции в клетках, т. е. являются биологическими катализаторами. Ферменты используются в очень малых количествах, так как проявляют высокую каталитическую активность и в ходе катализа их молекулы не изменяются. Поэтому в них образуется много различных видов ферментов, катализирующих превращение специфических веществ. Вещества, превращение которых катализирует фермент, называются субстратами.Ферменты, как и все белки, обладают рядом свойств, характерных для высокомолекулярных соединений: амфотерностью (могут существовать в растворе в виде анионов, катионов и амфионов); электрофоретической подвижностью благодаря наличию в них положительных и отрицательных зарядов, а в изоэлектрической точке не обнаруживают подвижности в электрическом поле.Каждый фермент имеет узкий диапазон значений РН, при котором активность его максимальна. Влияние РН среды на активность ферментов связано с изменением степени ионизации их белковой молекулы под воздействием протонов Н или гидроксилов (ОН"), что в первую очередь влияет на структуру активного центра фермента. В организме человека в состоянии относительного покоя диапазон колебаний РН незначителен и ферменты "работают" в своих оптимальных режимах. При интенсивных физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная окислять среду и снижать активность многих ферментов. Все ферменты имеют свою оптимальную температуру, при которой активность их максимальная (для многих ферментов оптимальной является температура 37-40 °С).А В С D, концентрация компонентов реакции и соответственно направление реакции будут регулироваться влиянием закона действия масс. Оно, в частности, может быть показано в обратимой реакции трансаминирования, катализируемой ферментом аланинаминотрансферазой: Аланин ?-Кетоглутарат Пируват Глутамат. Этот тип регуляции играет, очевидно, лишь ограниченную роль, поскольку в реальных условиях реакция обычно протекает в одном направлении, так как образовавшиеся продукты могут оказаться субстратами для действия других ферментов и выводиться из сферы реакции. К регуляторным механизмам могут быть отнесены также конкуренция ферментов за общий субстрат, выключение активности одного из изоферментов (у множественных форм ферментов), влияние концентраций кофакторов и явление компартментализации. Механизм компартментализации метаболических процессов играет, по-видимому, важную биологическую роль, пространственно разъединяя с помощью биомембран ферменты со своими субстратами (например, лизосомальные ферменты: протеиназы, фосфатазы, рибонуклеазы и другие гидролитические ферменты - с цитоплазматическими веществами, на которые они действуют).фермент катализатор метаболит гомеостаз Согласно Международной классификации ферментов, в основу которой положены типы катализируемой реакции, все ферменты делятся на шесть классов (табл. Каждый класс делится на подклассы, а подкласс - на подподклассы. Внутри подподкласса фермент имеет свой порядковый номер, поэтому каждый фермент в системе классификации ферментов (КФ) имеет четырехзначный цифровой шифр, который записывается после названия фермента.

План
План

1. Определение катализаторов. Общие свойства всех катализаторов

2. Ферменты их химическая природа (простые и сложные белки). Функции апоферментов и коферментов. Функциональные центры

3. Особенности ферментов, обусловленные их белковой природой

4. Свойства ферментов. Зависимость активности ферментов от РН, температуры, концентрации субстратов

5. Регуляция активности ферментов

6. Классификация ферментов. Шифр ферментов

1. Определение катализаторов. Общие свойства всех катализаторов

Вы можете ЗАГРУЗИТЬ и ПОВЫСИТЬ уникальность
своей работы


Новые загруженные работы

Дисциплины научных работ





Хотите, перезвоним вам?