Роль белков для организма человека - Курсовая работа

2.2.1 Реакции осаждения белковПептидная связь между двумя аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами.Изучая химический состав белков, необходимо выяснить, во-первых, из каких химических элементов они состоят, во-вторых, - строение их мономеров. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). Содержание основных химических элементов в белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%. Зная, что 1г азота содержится в 6,25 г белка, найденное количество азота умножают коэффициент 6,25 и получают количество белка [1].Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными [1]. Аминокислоты - это органические кислоты, у которых атом водорода углеродного атома замещен на аминогруппу - NH2. Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: - CH2, - NH2, - COOH. Боковые же цепи (радикалы - R) аминокислот различаются. Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH3 CH2COO-) имеют хиральный атом Ca и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров): L-изомер и D-изомер.Все белки в зависимости от строения делятся на простые - протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, имеющих небелковую протеистическую группу [1]. Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части. Альбумины участвуют в поддержании осмотического давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью различные вещества. Протеиды являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой частей. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами.Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. К радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает их транспорт по крови [2]. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000, а гемоглобин - 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: g-глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000 [2].Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. Белки содержатся во множестве продуктов, но основными источниками являются яйца, молоко и мясо (Таблица 1). Продукты, содержащие белки. животные белки растительные белки среднее содержание белка говядина телятина баранина свинина птица продукты из свинины рыба выдержанные сыры соя пророщенные зерна пшеницы морские водоросли жареный арахис чечевица белая фасоль миндаль высокое содержание белка яйца молоко мягкие сыры овсяные хлопья хлеб с отрубями шоколад с 70% содержанием какао рожь макаронные изделия из муки грубого помола коричневый рис грецкие орехи Многие белки обладают сократительной функцией. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения.Под действием обработки изменяются содержащиеся в продуктах белки, жиры, углеводы, витамины, минеральные и вкусовые вещества, что влияет на усваиваемость, пищевую ценность, массу, вкус, запах, цвет используемых продуктов [3]. Белки коагулируют (свертываются) при температуре выше 70° С, теряют способность к набуханию, благодаря чему после тепловой обработки уменьшается масса мяса и рыбы. Такие продукты, как мясо, рыба, яйца, нельзя перепаривать, так как при этом падает их усвояемость за счет изменений, происходящих в молекулах белка: коллаген переходит в глютин, размягчая ткани [3]. Денатурация белков - это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т.е. нативной (естественной) пространственной структуры.

Содержание

Введение

1. Основная часть

1.1 Общие понятия о белках. Химическая природа белков

1.1.1 Пептидная связь

1.1.2 Элементный состав белков

1.1.3 Аминокислоты

1.2 Классификация белков

1.3 Свойства белков

1.4 Влияние белков на организм человека

1.5 Изменение содержания белков в процессе технологической обработки

1.6 Изменение содержания белков при хранении

2. Практическая часть