Процесс трансляции - Реферат

Живой организм характеризуется высшей степенью упорядоченности составляющих его ингредиентов и уникальной структурной организацией, обеспечивающей как его фенотипические признаки, так и многообразие биологических функций. В этом структурно-функциональном единстве организмов, составляющем сущность жизни, белки играют важнейшую роль, не заменяемую другими органическими соединениями. Механизм синтеза должен обладать точной кодирующей системой, которая автоматически программирует включение каждого аминокислотного остатка в определенное место полипептидной цепи Кодирующая система определяет первичную структуру, а вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются физико-химическими свойствами и химическим строением аминокислот. В современные представления о механизме синтеза белка большой вклад внесли советские биохимики.Перевод информации, заключенной в полинуклеотидной последовательности МРНК, в аминокислотную последовательность белка требует определенного способа кодирования или шифрования, т.е. существования определенного закона, по которому чередование четырех нуклеотидов в МРНК задает специфическую последовательность аминокислот в белке. Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (42=16). Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых кодонами или триплетами. Число сочетаний 43 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируется 64 кодонами.В состав белоксинтезирующей системы входят следующие структуры: · Рибосомы; Рибосомы представляют собой рибонуклеопротеиновые образования - своеобразные "фабрики", на которых идет сборка аминокислот в белки. Обычно рибосомы характеризуют по скорости их седиментации в центрифужном поле, которая количественно выражается константой седиментации s, выражаемой в единицах Сведберга S. Белки входят в состав субъединиц рибосомы в количестве одной копии и выполняют структурную функцию, обеспечивая взаимодействие между МРНК и ТРНК, связанными с аминокислотой или пептидом. В рибосоме есть 2 центра для присоединений молекул ТРНК: аминоацильный (А) и пептидильный (Р) центры, в образовании которым участвуют обе субъединицы.Синтез белка представляет собой циклический многоступенчатый энергозависимый процесс, в котором свободные аминокислоты полимеризуется в генетически детерминированную последовательность с образованием полипептидов. Система белкового синтеза, точнее система трансляции, которая использует генетическую информацию, транскрибированную в МРНК, для синтеза полипептидной цепи с определенной первичной структурой, включает около 200 типов макромолекул - белков и нуклеиновых кислот. Среди них около 100 макромолекул, участвующих в активировании аминокислот и их переносе на рибосомы, более 60 макромолекул, входящих в состав 70S или 80S рибосом, и около 10S макромолекул, принимающих непосредственное участие в системе трансляции. Белковый синтез, или процесс трансляции, может быть условно разделен на 2 этапа: активирование аминокислот и собственно процесс трансляции.Второй этап матричного синтеза белка, собственно трансляцию, протекающую в рибосоме, условно делят на три стадии: инициацию, элонгацию и терминацию. Первоначально 40S субъединица рибосомы соединяется с фактором инициации, который препятствует ее связыванию с 60S субъединицей, но стимулирует объединение с тройным комплексом, включающим Мет-ТРНКІМЕТ, EIF-2 и ГТФ (Приложение 2 рис.1). Один из факторов инициации (ELF-4F) узнает и присоединяется к участку "кэп" на молекуле МРНК, поэтому он получил название кэпсвязывающего белка. Достигнув начала кодирующей последовательности МРНК, 40S субъединица останавливается и связывается с другими факторами инициации, ускоряющими присоединение 60S субъединицы и образование 80S рибосомы за счет гидролиза ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата. Комплекс EF1-ГДФ затем вновь превращается в EF1-ГТФ при участии других свободных белковых факторов и ГТФ. а-Аминогруппа новой аминоацил-ТРНК в участке А осуществляет нуклеофильную атаку этерефицированной карбоксильной группы пептидил-ТРНК, занимающей Р-участок.Наиболее подробно описан процесс изменения скорости инициации трансляции в результате фосфорилирования фактора инициации IF2. Этот феномен был изучен на примере синтеза гемоглобина в ретикулоцитах. Такие антибиотики, как норвалин и индомицин, препятствуют образованию аминоацил-ТРНК; стрептомицин, неомицин, конвалин, ауринтрикарбоновая кислота ингибируют инициацию трансляции; тетрациклин и стрептомицин ингибируют элонгацию, препятствуя связыванию аминоацил-ТРНК с А-центром рибосомы.Трансляция крайне важный процесс, и нарушение или выпадение любого звена, участвующего в синтезе белка, почти всегда приводит к развитию патологии, причем клинические проявления болезни буду

Содержание

Введение

1. Генетический код: общие сведения

2. Белоксинтезирующая система

3. Этапы синтеза полипептидной цепи

4. Процессы трансляции

5. Регуляция биосинтеза белка на этапе трансляции

Заключение

Список литературы

Приложения

Живой организм характеризуется высшей степенью упорядоченности составляющих его ингредиентов и уникальной структурной организацией, обеспечивающей как его фенотипические признаки, так и многообразие биологических функций. В этом структурно-функциональном единстве организмов, составляющем сущность жизни, белки играют важнейшую роль, не заменяемую другими органическими соединениями.

Одной из задач современной биологии и ее новейших разделов - молекулярной биологии, биоорганической химии, физико-химической биологии - является расшифровка механизмов синтеза молекулы белка, содержащей сотни, а иногда и тысячи остатков аминокислот. Механизм синтеза должен обладать точной кодирующей системой, которая автоматически программирует включение каждого аминокислотного остатка в определенное место полипептидной цепи Кодирующая система определяет первичную структуру, а вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются физико-химическими свойствами и химическим строением аминокислот.

В современные представления о механизме синтеза белка большой вклад внесли советские биохимики. Так, в лаборатории А. Е. Браунштейна было впервые указано на участие АТФ в синтезе квазипептидных связей. В. Н. Ореховичем еще 50-е годы было показано, что перенос аминоцильных или пептидильных группировок на NH2 группу аминокислот может осуществляться не только с амидной или пептидной, но и со сложноэфирной связи. Как будет показано ниже, именно этот механизм лежит в основе реакции транспептидирования в 50S рибосоме в стадии элонгации синтеза белка.

Значительный вклад в современные представления о месте, факторах и механизме синтеза белка внесли исследования Т. Касперсона, П. Берга, П. Замечника, С. Очоа, А. А. Баева, А. С. Спирина и др.