При низкой оригинальности работы "Получение мембранного белка бактериородопсина, меченного дейтерием по остаткам ароматических аминокислот L-фенилаланина, L-тирозина и L-триптофана", Вы можете повысить уникальность этой работы до 80-100%
Ретинальсодержащий белок - бактериородопсин, выполняющий функции АТФ-зависимой транслоказы в клеточной мембране галофильных бактерий Halobacterium halobium , был выделен и детально проанализирован Остерхельтом в 1970 году [1]. В связи с этим особенно перспективны исследования с мембранными белками, селективно обогащенными стабильными изотопами, например, дейтерием по остаткам таких функционально важных аминокислот, как L-фенилаланин, L-тирозин и L-триптофан [8,9]. Целью настоящей работы было получение препаратов бактериородопсина, селективно меченных дейтерием по остаткам ароматических аминокислот - L-фенилаланина, L-тирозина и L-триптофана, а также масс-спектрометрический анализ дейтерий-меченных аминокислот в составе гидролизатов бактериородопсина после их препаративного разделения методами обращенно- фазовой высокоэффективной хроматографии (ВЭЖХ) в виде метиловых эфиров дансил-аминокислот и бензилоксикарбонильных производных аминокислот. В работе использовали соли квалификации “х.ч”., DL-аминокислоты (Reanal, Венгрия), аденозин-и уридин-5-монофосфаты (Sigma, США.), панкреотическую телячью дезоксирибонуклеазу 1 (Fluka Chemie AG, Швейцария), додецилсульфат натрия (ДСН) (Chemapol, Чехо-Словакия). L-[2,3,4,5,6-2H5]-фенилаланин (90 ат.% 2Н), L-[3,5-2H2]-тирозин (96 ат.% 2Н) и L-[2,4,5,6,7-2H5]-триптофан (98 ат.% 2Н) (способы получения указаны в работах [ 11,12]), были предоставлены доц. кафедры биотехнологии Московской государственной академии тонкой химической технологии им. М.В. Ломоносова к.х.н. А.Б. Пшеничниковой. Для получения производных аминокислот использовали N-диметиламинонафталин-5-сульфохлорид (дансилхлорид) (Sigma, США), карбобензоксихлорид (Войковский химзавод, РФ) и диазометан.
Вы можете ЗАГРУЗИТЬ и ПОВЫСИТЬ уникальность своей работы
