Влияние четвертичной структуры на функциональные свойства белка. Сравнительная характеристика миоглобина и гемоглобина, их структура и значение. Кооперативные изменения конформации протомеров. Регуляторные свойства олигомерного белка гемоглобина.
При низкой оригинальности работы "Особенности функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина", Вы можете повысить уникальность этой работы до 80-100%
Особенности функционирования олигомерных белков на примере гемоглобинаВлияние четвертичной структуры на функциональные свойства белка можно рассмотреть, сравнивая строение и функции двух родственных гемсодержащих белков: миоглобина и гемоглобина. Оба белка имеют общее эволюционное происхождение, сходную конформацию отдельных полипептидных цепей и сходную функцию (участвуют в транспорте кислорода), но миоглобин - мономерный белок, а гемоглобин - тетрамер. Гем - молекула, имеющая структуру циклического тетрапиррола, где 4 пиррольных кольца соединены метиленовыми мостиками и содержат 4 метильные, 2 винильные и 2 пропионатные боковые цепи. Центр связывания с гемом образован преимущественно гидрофобными остатками аминокислот, окружающими гидрофобные пиррольные кольца гема. Атом железа в геме может образовывать 6 координационных связей, 4 из которых удерживают Fe2 в центре протопорфирина IX (соединяя его с атомами азота пиррольных колец), а 5-я связь возникает между Fe2 и атомом азота имидазольного кольца Гис F8 (рис.
Список литературы
гемоглобин белок миоглобин олигомерный
1. Биохимия: Учебник/ Под. ред. Е.С. Северина. - М.: - ГЭОТАР-МЕД, 2003. - с. 45-53.
2. Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека: В 2-х томах. Т.1. Пер. с англ.: - М.: Мир, 1993. - с. 52.
