Основи біохімії - Тезисы

1.11 Механізм прямого і зворотного шляху регуляції функцій ендокринних залоз Назвати ферменти, які каталізують ці ферменти.Крімазоту до складу всіх білків входять вуглець, водень і кисень, а також сірка(Сульфур), фосфор, залізо (Ферум), мідь (Купрум) і цинк. Так, молекулярна маса міоглобіну мязової тканини становить16900, у той час як білок вірусів грипу має молекулярну масу 332 млн. Білки виконують багато різних функцій. Білки виконують транспортну функцію. Білок міоглобін утримує вмязах кисень, створюючи таким чином його запаси.Для визначення послідовності амінокислот у поліпептидному ланцюгу білок обробляють протеолітичними ферментами (трипсином, хімотрипсином, амінопептидазою, карбоксипептидазою тощо), які гідролізують пептидні звязки між певними амінокислотами. Потім суміш пептидів - продуктів часткового гідролізу - аналізують і визначають амінокислотний склад кожного пептиду, а також послідовність і взаєморозташування пептидів у молекулі білка. При цьому враховують специфічність дії протеолітичних ферментівна поліпептидний ланцюг, беручи до уваги, що трипсин гідролізує пептидні звязки, утворені лізином і аргініном, хімотрипсин діє на пептидні звязки, утворені ароматичними амінокислотами фенілаланіном, тирозином, триптофаном тощо. Якщо з гідролізату виділити таку мічену амінокислоту, можна визначити, який амінокислотний залишок розташований на N-кінці поліпептидного ланцюга білка. Залишок молекули білка реагує з новими порціями ДНФ, усі наведені вище реакції повторюються і завершуються ідентифікацією другої амінокислоти.Хімічні процеси в організмі каталізуються особливими речовинами (біокаталізаторами), що називаються ферментами, або ензимами. Травлення, енергозабезпечення, побудова структурних компонентів клітин і тканин, ріст, розмноження, мязове скорочення, згортання крові повязані з роботою ферментів. а хімічною природою ферменти - це білки, що проявляють каталітичні властивості, тобто вони прискорюють перебіг різних хімічних процесів, які відбуваються в живому організмі. Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків: висока молекулярна маса, розщеплення до амінокислот під час гідролізу, утворення колоїдоподібних розчинів; вони не стійкі до впливу високих температур та солей важких металів, проявляють антигенні властивості, піддаються фракціонуванню. Як і білки, ферменти поділяються на прості й складні. Прості, або однокомпонентні, ферменти містять у своєму складі тільки амінокислоти.Специфічність є характерною рисою, що відрізняє ферменти від усіх інших небіологічних каталізаторів. Серед ферментів таку дію проявляє в основному каталаза. Висока специфічність дії ферментів зумовлена конформаційною й електростатичною комплементарністю між молекулами субстрату і ферменту, а також особливістю структури активного центру ферменту, що забезпечує високу спорідненість із субстратом і вибірковість перебігу однієї якоїсь реакції серед багатьох інших, які здійснюються в клітині. В активному центрі є функціональні групи для звязування відповідного специфічного субстрату, а також компоненти, що перетворюють субстрат на продукт реакції. Завдяки специфічності ферменти не тільки пришвидшують перетворення субстратів, але і визначають напрямок метаболічного процесу.Кофермент, або коензим, бере участь у перетворенні субстрату, тоді як апофермент вказує на тип реакції. Коферментом можуть виступати різні за природою низькомолекулярні органічні, а також неорганічні речовини (метали), що здатні звязуватись із субстратом і видозмінювати його. Найчастіше коферментами виступають вітаміни та їх похідні. Вітамін В10 в організмі перетворюється на кофермент ТГФК, що бере участь у перенесенні одновуглецевих фрагментів. Із вітаміну В12 утворюється два коферменти - метилкобаламін та дезоксиаденозил-кобаламін, які разом із ТГФК переносять і видозмінюють одновуглецеві фрагменти під час синтезу нуклеїнових кислот у кровотворних органах.За хімічною структурою пантотенова кислота являє собою сполуку, утворену з масляної кислоти, яка в альфа-і гамма-положеннях містить ОН-групи, а в бета-положенні - дві СН3-групи, зєднану амідним звязком із бета-аланіном: Джерелом пантотенової кислоти для людини є кишкові мікроорганізми і продукти харчування. Біологічна функція пантотенової кислоти: вона входить до складу коферменту А (кофермент ацилювання). Кофермент А утворюється в результаті приєднання до СООН-групи бета-аланіну пантотенової кислоти залишку тіоетиламіну та залишку АДФ до гамма-ОН-групи масляної кислоти. Функціонально активною групою коензиму А (КОА) є кінцева сульфгідрильна група, яка може зазнавати ацилювання з утворенням ацил-КОА або знаходитися в деацильованому стані КОА-SH. Таким чином, значення пантотенової кислоти пояснюється участю 2-х коферментів у багатьох каталітичних процесах, зокрема таких, як окиснення жирних кислот, кетокислот, біосинтез жирних кислот, холестерину, стероїдних гормонів, кетонових тіл, ацетилхоліну.Вітамін D - спільна назва групи речовин рослинного і тваринного походження, що відносяться до сте

Зміст

1. Теоретичні питання

1.1 Поняття про білки як незамінні компоненти клітини

1.2 Денатурація білків. Ознаки денатурації

1.3 Поняття про первинну структуру білка, характеристика звязків, які її стабілізують

1.4 Визначення ферментів. Загальні і відмінні ознаки ферментів та неорганічних каталізаторів

1.5 Специфічність. Види специфічності ферментів

1.6 Що таке коферменти і яка їх функція? Коферменти І класу

1.7 Вітамін Вз (пантотенова кислота). Ознаки авітамінозу, роль в обміні речовин, розповсюдження, добова доза

1.8 Роль в обміні речовин вітаміну Д

1.9 Сульфаніламідні препарати як антивітаміни. Принцип бактерицидної дії