Проблема окиснення білків і ліпідів у дріжджів в системах in vitro та in vivo. Механізм інактивації глюкозо-6-фосфатдегідрогенази in vitro у системі окиснення Fe2 /Н2О2. Кінетичні параметри частково інактивованого фермента, вплив на них каталаз.
З одного боку, вони задіяні у фізіологічному контролі клітинних функцій та сигнальній трансдукції (Droge W., 2002; Thannickal V., Fanburg B.L., 2000), а з іншого, здатні пошкоджувати клітини через окисну модифікацію білків, ліпідів та нуклеїнових кислот (Eaton J.W., Qian M., 2002). Тому актуальною буде оцінка здатності каталаз запобігати окисній модифікації білків і ліпідів в умовах, які сприяють розвитку оксидативного стресу у дріжджів. Мета роботи - оцінити здатність різних ізоферментів каталази запобігати окисній модифікації білків і ліпідів у S. cerevisiae in vivo. Визначити та провести порівняльний аналіз вмісту продуктів окиснення білків і ліпідів, а також активності антиоксидантних та повязаних з ними ферментів у дефектних за різними ізозимами каталази клітинах S. cerevisiae, вирощених в середовищах: а) з різною концентрацією іонів заліза; Провести окисну модифікацію in vitro чутливого до окиснення ферменту S. cerevisiae (глюкозо-6-фосфатдегідрогенази) і порівняти кінетичні характеристики окисненого та нативного білків.Виявлено, що каталаза відіграє суттєву роль у зменшенні імовірності вільнорадикального окиснення білків і ліпідів у дріжджів Saccharomyces cerevisiae. Різні ізоферменти каталази, зокрема цитозольна каталаза, забезпечують стійкість дріжджів Saccharomyces cerevisiae до дії іонів двовалентного заліза. При вирощуванні в середовищі з 0,5 ммоль/л FESO4 вміст тіобарбітурат-активних продуктів у дефектного за цитозольною каталазою штаму Saccharomyces cerevisiae був вищим, ніж у батьківського штаму. За використання етанолу як джерела вуглецю та енергії у Saccharomyces cerevisiae каталаза сприяє зменшенню ймовірності вільнорадикального окиснення білків, зокрема глюкозо-6-фосфатдегідрогенази.
План
.ОСНОВНИЙ ЗМІСТ РОБОТИ
Вы можете ЗАГРУЗИТЬ и ПОВЫСИТЬ уникальность своей работы
