Раскрытие понятия ферментов и биологических катализаторов. Рассмотрение энергетических барьеров катализируемой и некатализируемой реакций. Описание последовательности событий при связывании субстрата с ферментом. Изучение функций кофакторов и ингибиторов.
Ферменты - это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. Чтобы эти реакции с той же скоростью дотекали вне организма, потребовались бы высоте температуры и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы гибель, обо вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых сколько-нибудь заметных вменений в нормальных условиях ее существования. Ферменты, следовательно, можно определить как биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли поддерживать жизнь.Биологические катализаторы (т.е. ферменты) характеризуются следующими основными свойствами: все ферменты представляют собой глобулярные белки; они увеличивают скорость реакции, но сами в этой реакции не расходуются; их присутствие не влияет ни на природу, ни на свойства конечного продукта (или продуктов) реакции; очень малое количество фермента вызывает превращение больших количеств субстрата; активность ферментов меняется в зависимости от РН, температуры, давления и от концентраций как субстрата, так и самого фермента; катализируемая реакция обратима; ферменты обладают специфичностью, т.е. один фермент катализирует обычно только одну реакцию. Ферменты, действуя как катализаторы, снижают энергию активации, которая требуется для того, чтобы могла произойти реакция (рис. Фермент в реакции не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до нее, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата: Результаты тщательных исследований показали, что молекулы большинства ферментов во много раз больше, чем молекулы тех субстратов, которые атакует данный фермент, и что в контакт с субстратом в фермент-субстратном комплексе вступает лишь очень небольшая часть молекулы фермента - обычно от 3 до 12 аминокислотных остатков. Схематическое изображение фермент-субстратного комплекса (субстрат присоединяется к ферменту в активном центре последнего). Б. Эту гипотезу часто называют гипотезой «ключа и замка»: субстрат сравнивается в ней с «ключом», который точно подходит по форме к «замку», т.е. к ферменту (рис.Скорость определяют по углу наклона касательной к кривой на начальной стадии (а на рис. Поэтому с возрастанием концентрации фермента растет и скорость ферментативной реакции. При данной концентрации фермента скорость ферментативной реакции возрастает с увеличением концентрации субстрата (рис. Теоретическая максимальная скорость реакции Vmax никогда не достигается, но наступает момент, когда дальнейшее увеличение концентрации субстрата уже не влечет за собой сколько-нибудь заметного изменения скорости реакции. Поэтому при высоких концентрациях субстрата скорость ферментативной реакции лимитируется и концентрацией субстрата, и временем, которое требуется для диссоциации фермент-субстратного комплекса.При определенных условиях ингибитор может быть легко отделен от фермента. В этом случае вещество, по своей структуре близкое к обычному субстрату фермента, соединяется с активным центром фермента, но не может прореагировать с ним. Поскольку в этом случае ингибитор и субстрат конкурируют за место на активном центре фермента, эту форму ингибирования называют конкурентным ингибированием. Ингибиторы этого рода не родственны по своей структуре субстрату данного фермента; в образовании комплекса с ингибитором участвует в этом случае не активный центр фермента, а какая-нибудь другая часть его молекулы (рис. Образование комплекса влечет за собой изменение глобулярной структуры фермента, и, хотя настоящий субстрат при этом к ферменту все же присоединяется, катализ тем не менее оказывается невозможным.Начало эволюционной химии связывают с 1950-1960 гг. Под эволюционными проблемами следует понимать проблемы синтеза новых, сложных, высокоорганизованных соединений без участия человека. Изучение строения и функционирования ферментов в живой природе - это такая ступень химического познания, которая откроет в дальнейшем создание принципиально новых химических технологий. Химики пришли к выводу, что, используя те же принципы, на которых построена химия организма, в будущем можно построить новую химию, новое управление химическими процессами, где будут созданы катализаторы такой степени специфичности, что далеко превзойдут существующие в нашей промышленности.
Ферменты - это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни уличных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые могут с большой скоростью идти при температурах, подходящих для данного организма, т.е. в пределах от 5 до 40°С. Чтобы эти реакции с той же скоростью дотекали вне организма, потребовались бы высоте температуры и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы гибель, обо вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых сколько-нибудь заметных вменений в нормальных условиях ее существования. Ферменты, следовательно, можно определить как биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли поддерживать жизнь. Ферментативные реакции подразделяются на анаболические (реакции синтеза) и катаболические (реакции распада). Совокупность всех этих реакций в живой клетке или в живом организме составляет то, что мы называем метаболизмом. Метаболизм, таким образом, слагается из анаболизма и катаболизма. Примером фермента, участвующего в анаболизме, может служить глутаминсинтетаза: Глуоминовая кислота Аммиак АТФ Глутаминсинтеза Вода АДФ Фн
(АТФ - аденозинтрифосфат; АДФ - аденозиндифосфат; Фн - неорганический фосфат). В качестве примера фермента, участвующего в катаболизме, можно назвать мальтазу:
Обычно, для того чтобы превратить данное исходное вещество через ряд промежуточных соединений в продукт (или продукты), несколько ферментов действуют последовательно один за другим. Такая последовательность реакций составляет так называемый метаболический путь. В клетке работает одновременно много метаболических путей. Реакции протекают согласованно, подчиняясь строгой регуляции, что объясняется специфической природой ферментов. Один фермент обычно катализирует только одну реакцию. Таким образом, ферменты служат для регулирования происходящих в клетке реакций и обеспечивают надлежащую их скорость.
Вывод
Начало эволюционной химии связывают с 1950-1960 гг. Под эволюционными проблемами следует понимать проблемы синтеза новых, сложных, высокоорганизованных соединений без участия человека.
Изучение строения и функционирования ферментов в живой природе - это такая ступень химического познания, которая откроет в дальнейшем создание принципиально новых химических технологий. Подражание живой природе - есть химия будущего. И в тот день, когда в лаборатории будет синтезирован первый фермент, т.е. биокатализатор, можно сказать, что найден ключ к химии живой природы.
Фермент по своей каталитической природе превосходит активность неорганических катализаторов.
Химики пришли к выводу, что, используя те же принципы, на которых построена химия организма, в будущем можно построить новую химию, новое управление химическими процессами, где будут созданы катализаторы такой степени специфичности, что далеко превзойдут существующие в нашей промышленности. Это позволит выработать глобальную стратегию преодоления экологического кризиса.
В этом плане перспективными являются автокаталитические химические процессы, при которых катализатор не вводится в систему извне, а образуется в результате реакции. Сначала такие реакции протекают медленно, а затем постепенно ускоряются. фермент кофактор ингибитор катализатор
