Типи гемоглобіну у людини. Структура гема, активний центр. Відмінності у зв’язуванні різних за будовою малих молекул. Крива дисоціації кисню для гемоглобіну. Біфосфогліцерат як алостеричний регулятор. Залізопорфіринові комплекси для зв"язування.
Гемоглобін Виконала: студентка 1-го курсу маг. хімічного факультету групи фізичної хімії Зубрицька Яна 2015Структура і функції гемоглобіна 2-це білки (гемопротеїни ), що знаходяться в еритроцитах людини і хребетних тварин. Ці білки виконують дві важливі функції: перенос O 2 з легень до периферійних тканин; участь у переносі СО 2 і протонів з периферійних тканин в легені для наступного виведення з організму Гемоглобіни 3Гемоглобін А ? 2 ? 2 (98%) Гемоглобін А 2 ? 2 ? 2 (2%) Гемоглобін ? 2 ? 2 Рання стадія розвитку Гемоглобін F ? 2 ? 2 ? - ланцюг - Phe-Ala-Thr - Leu-Ser-Glu - Leu-His-Cys - ? - ланцюг - Phe-Ser-Gln - Leu-Ser-Glu - Leu-His-Cys - ? - ланцюг - Phe-Ala-Gln - Leu-Ser-Glu - Leu-His-Cys - Пізня стадія розвитку Розбіжності в послідовності із 9 амінокислот F1 F2 F3 F4 F5 F6 F7 F8 F9 Доросла людина Типи гемоглобіну у людини 4Рис.1. 3 . Третинна структура гемоглобіну Центральна порожнина Третинна та четвертинна структура гемоглобіну 6Відмінності у звязуванні різних за будовою малих молекул (O 2 , CO , CO 2 ) гемоглобіном 7Рис. 7 . Кооперативна зміна конформації протомерів гемоглобіна при приєднанні О 2 Приєднання кисню до гемоглобіну 910 Рис. При приєднанні кисню ці нековалентні електроста - тистичні взаємодії легко рвуться Дезокси-та оксиформа ГЕМОГЛОБІНУРИС. 9 . Крива дисоціації кисню для гемоглобіну 11Рис.
Вы можете ЗАГРУЗИТЬ и ПОВЫСИТЬ уникальность своей работы
