Строение, состав и физиологическая роль отдельных органелл клетки. Классификация белков по степени сложности. Состояние воды в живых тканях, ее функции. Полисахариды морских водорослей: состав, строение. Биологическая роль и классификация липидов.
Строение, состав и физиологическая роль отдельных органелл клетки Напишите структурные формулы дипептидов карнозин (бета-аланилгистидин) и ансерин (бета-аланил-1-метилгистидин), опишите их функции в организме Напишите последовательность оснований в м-РНК, образованной на цепи ДНК с последовательностью ГТГ-ГЦТ-ГЦА-ТАЦ-ЦЦГ-АГЦ-ГТГ-ГАТ-ААГ-ГТА-ГЦГ-ГЦЦ-ТЦГ-ТАГ-ТГТ-ЦТГ-ЦЦГ-АЦТ-ГЦА-ТЦА.
План
План
Список литературы
гормон липид белок органелла
Строение, состав и физиологическая роль отдельных органелл клетки
Основными компонентами клетки являются: наружная клеточная мембрана, цитоплазма и ядро. Клеточная мембрана - это оболочка клетки, выполняющая следующие функции: разделение содержимого клетки и внешней среды;
регуляция обмена веществ между клеткой и средой;
место протекания некоторых биохимических реакций (в том числе фотосинтеза );
объединение клеток в ткани.
Важнейшее свойство плазматической мембраны - полупроницаемость, то есть способность пропускать только определенные вещества. Через нее медленно диффундируют глюкоза, аминокислоты, жирные кислоты и ионы, причем сами мембраны могут активно регулировать процесс диффузии.
По современным данным, плазматические мембраны - это липопротеиновые структуры. Липиды спонтанно образуют бислой, а мембранные белки «плавают» в нем, словно острова в океане. В мембранах присутствуют несколько тысяч различных белков: структурные, переносчики, ферменты и другие. Предполагают, что между белковыми молекулами имеются поры, сквозь которые могут проходить гидрофильные вещества (непосредственному их проникновению в клетку мешает липидный бислой). К некоторым молекулам на поверхности мембраны подсоединены гликозильные группы, которые участвуют в процессе распознавания клеток при образовании тканей.
Цитоплазма представляет собой водянистое вещество - цитозоль (90 % воды), в котором располагаются различные органеллы, а также питательные вещества (в виде истинных и коллоидных растворов) и нерастворимые отходы метаболических процессов. В цитозоле протекает гликолиз, синтез жирных кислот, нуклеотидов и других веществ. Цитоплазма является динамической структурой. Органеллы движутся, а иногда заметен и циклоз - активное движение, в которое вовлекается вся протоплазма.
Перечислим основные органеллы, характерные и для клеток животных, и для клеток растений.
Митохондрии иногда называют «клеточными электростанциями». Это спиральные, округлые, вытянутые или разветвленные органеллы, длина которых изменяется в пределах 1,5-10 мкм, а ширина - 0,25-1 мкм. Митохондрии могут изменять свою форму и перемещаться в те области клетки, где потребность в них наиболее высока. В клетке содержится до тысячи митохондрий, причем это количество сильно зависит от активности клетки. Каждая митохондрия окружена двумя мембранами, внутри которых содержатся РНК, белки и митохондриальная ДНК, участвующая в синтезе митохондрий наряду с ядерной ДНК. Важнейшей функцией митохондрий является синтез АТФ , происходящий за счет окисления органических веществ. Во внутренних складках, называемых кристами (гребнями), содержатся ферменты, участвующие в системе переноса электронов. Эти ферментные системы играют важнейшую роль в превращении потенциальной энергии пищевых веществ в биологически полезную энергию, необходимую для осуществления клеточных функций. Главная функция митохондрий - выработка энергии, за что эти органеллы образно называют электростанциями клетки.
Рибосомы - мелкие (15-20 нм в диаметре) органеллы, состоящие из р-РНК и полипептидов. Важнейшая функция рибосом - синтез белка. Их количество в клетке весьма велико: тысячи и десятки тысяч. Рибосома - органелла клетки, участвующая в биосинтезе белка. Рибосома эукариотов (80S) состоит из двух, большой и малой, субъединиц: 60S и 40S. Белки рибосом выполняют структурную, регуляторную и каталитическую функции.
Рибосомы могут быть связаны с эндоплазматической сетью или находиться в свободном состоянии. В процессе синтеза обычно одновременно участвуют множество рибосом, объединенных в цепи, называемые полирибосомами.
Аппарат Гольджи представляет собой стопку мембранных мешочков (цистерн) и связанную с ними систему пузырьков. На наружной, вогнутой стороне стопки из пузырьков (отпочковывающихся, по-видимому, от гладкой эндоплазматической сети) постоянно образуются новые цистерны, на внутренней стороне цистерны превращаются обратно в пузырьки. Основной функцией аппарата Гольджи является транспорт веществ в цитоплазму и внеклеточную среду, а также синтез жиров и углеводов, в частности, гликопротеина муцина, образующего слизь, а также воска, камеди и растительного клея. Аппарат Гольджи участвует в росте и обновлении плазматической мембраны и в формировании лизосом.
Лизосомы представляют собой мембранные мешочки, наполненные пищеварительными ферментами. Особенно много лизосом в животных клетках, здесь их размер составляет десятые доли микрометра. Лизосомы расщепляют питательные вещества, переваривают попавшие в клетку бактерии, выделяют ферменты, удаляют путем переваривания ненужные части клеток. Лизосомы также являются «средствами самоубийства» клетки: в некоторых случаях (например, при отмирании хвоста у головастика) содержимое лизосом выбрасывается в клетку, и она погибает.
Пероксисомы (микротельца) имеют округлые очертания и окружены мембраной. Их размер не превышает 1,5 мкм. Пероксисомы связаны с эндоплазматической сетью и содержат ряд важных ферментов, в частности, каталазу, участвующую в разложении перекиси водорода.
Почти во всех эукариотических клетках имеются полые цилиндрические органеллы диаметром около 25 нм, называющиеся микротрубочками. В длину они могут достигать нескольких микрометров. Стенки микротрубочек сложены из белка тубулина. В клетках животных и низших растений встречаются центриоли - мелкие полые цилиндры длиной в десятые доли микрометра, построенные из 27 микротрубочек. Во время деления клетки они образуют веретено, вдоль которого выстраиваются хромосомы. Центриолям по структурам идентичны базальные тельца, содержащиеся в жгутиках и ресничках. Эти органеллы вызывают биение жгутиков. Другая функция микротрубочек - транспорт питательных веществ. Микротрубочки представляют собой достаточно жесткие структуры и поддерживают форму клетки, образуя своеобразный цитоскелет. С опорой и движением связана и еще одна форма органелл - микрофиламенты - тонкие белковые нити диаметром 5-7 нм.
Клеточные стенки растений состоят из целлюлозы, образующей микрофибриллы. В клетках древовидных растений слои целлюлозы пропитываются лигнином, придающим им дополнительную жесткость. Клеточные стенки служат растениям опорой, предохраняют клетки от разрыва, определяют форму клетки, играют важную роль в транспорте воды и питательных веществ от клетки к клетке. Соседние клетки связаны друг с другом плазмодесмами, проходящими через мелкие поры клеточных стенок.
Вакуоль - наполненный жидкостью мембранный мешочек. Растительные клетки имеют одну большую центральную вакуоль. Жидкость, заполняющая ее, называется клеточным соком. Это концентрированный раствор сахаров, минеральных солей, органических кислот, пигментов и других веществ. Вакуоли накапливают воду, могут содержать красящие пигменты, защитные вещества (например, таннины), гидролитические ферменты, вызывающие автолиз клетки, отходы жизнедеятельности, запасные питательные вещества.
Пластиды делятся на хлоропласты, осуществляющие фотосинтез, хромопласты, окрашивающие отдельные части растений в красные, оранжевые и желтые тона, и лейкопласты, приспособленные для хранения питательных веществ: белков (протеинопласты), жиров (липидопласты) и крахмала (амилопласты).
Основная функция ядра - хранение наследственной информации. Компонентами ядра являются ядерная оболочка, нуклеоплазма (ядерный сок), ядрышко (одно или два), глыбки хроматина (хромосомы). Основу нуклеоплазмы составляют белки, в том числе и фибриллярные. Она содержит ферменты, необходимые для синтеза нуклеиновых кислот и рибосом. Ядрышки - непостоянные структуры ядра, они исчезают в начале деления клетки и вновь появляются к его концу. Ядро обеспечивает важнейшие метаболические и генетические функции клетки. Почти вся клеточная ДНК (исключение составляет ДНК митохондрий и хлоропластов) сосредоточена в ядре, которое отделено от остальной цитоплазмы двойной мембраной - ядерной оболочкой. Молекулы ДНК особым образом закреплены в ядре, так что каждой молекуле (хромосоме) соответствует определенная хромосомная территория, участок внутри ядра
Эндоплазматическая сеть связывает органеллы между собой, по ней происходит транспорт питательных веществ. Гладкая ЭПС имеет вид трубочек, стенки которых представляют собой мембраны, сходные по своей структуре с плазматической мембраной. В ней осуществляется синтез липидов и углеводов. Основная функция шероховатых мембран эндоплазматической сети - синтез белков, который осуществляется в рибосомах, прикрепленных к мембранам. По каналам транспортируются вещества, в том числе, синтезированные на мембранах.
Основной структурный элемент комплекса Гольджи - гладкая мембрана, которая образует пакеты уплощенных цистерн, крупные вакуоли или мелкие пузырьки. Аппарат Гольджи - это компонент цитоплазмы, встречающийся почти во всех клетках, кроме зрелых сперматозоидов и эритроцитов. Он представляет собой неупорядоченную сеть канальцев, выстланных мембранами, чаще всего расположен около ядра и окружает центриоли. По мнению большинства специалистов, комплекс Гольджи служит местом временного хранения веществ, вырабатываемых в эндоплазматическом ретикулуме. Канальцы аппарата Гольджи соединены с плазматической мембраной, что облегчает секрецию этих веществ наружу.
Синтезированные на мембранах эндоплазматической сети белки, полисахариды, жиры транспортируются к комплексу Гольджи, конденсируются внутри его структур и «упаковываются» в виде секрета, готового к выделению, либо используются в самой клетке в процессе ее жизнедеятельности. Здесь же формируются и лизосомы, участвующие во внутриклеточном пищеварении.
Функцию аппарата Гольджи составляют транспорт веществ и химическая модификация поступающих в него клеточных продуктов. Функция эта особенно важна в секреторных клетках, хорошим примером которых могут служить ацинарные клетки поджелудочной железы. Эти клетки секретируют пищеварительные ферменты панкреатического сока в выводной проток железы, по которому они поступают в двенадцатиперстную кишку. ЭПР, Аппарат Гольджи, вакуоли, лизосомы и микротельца представляют собой единую вакуолярную систему, поскольку их мембраны постоянно переходят друг в друга в процессе функционирования этой системы.
Напишите структурные формулы дипептидов карнозин (бета-аланилгистидин) и ансерин (бета- аланил-1- метилгистидин), опишите их функции в организме
К азотистым веществам мышечной ткани позвоночных принадлежат имидазолсодержащие дипептиды карнозин и ансерин. Карнозин был открыт В.С. Гулевичем в 1900 г.; метилированное производное карнозина ансерин был обнаружен в мышечной ткани несколько позже.
Они увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки.
Карнозин участвует в процессах фосфорилирования, происходящего в мышцах при образовании фосфатных соединений. Карнозин является естественным дипептидом, который находится в мышечных волокнах обоих типов - 1 и 2 (медленные и быстрые) . Но в значительно более высоких концентрациях он содержится в волокнах 2 типа. Именно этот тип является наиболее чувствительным к мышечному росту.
Ансерин также связан с физиологической функцией мышц: появление его в мышечной ткани совпадает по времени с формированием их сократительной функции; мышцы, несущие большую функциональную нагрузку, содержат больше ансерина.
Функции белков в организме
Белки занимают центральное место в метаболизме организма человека, выполняя ряд важных функций: 1) структурную или пластическую (структурная основа клеток, органеллы, фибриллярные белки);
6) защитную (иммуноглобулины, антитела, интерферон; белки системы свертывания крови и фибринолиза);
7) энергетическую (распад аминокислот обеспечивает до 18% потребляемой энергии).
Пример: В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки вьшолняют транспортную функцию. руппа Белки Концентрация в сыворотке крови, г/л Функция
Альбумины Транстиретин 0,25 Транспорт тироксина и трийодтиронина
Витамин D связывающий белок 0,4 Транспорт кальциферола ?-Глобулины ЛПНП 3,5 Транспорт холестерола
Трансферрин 3 Транспорт ионов железа
Транскобаламин 25?10-9 Транспорт витамина B12
Глобулин связывающий белок 20?10-6 Транспорт тестостерона и эстрадиола
Классификация белков по степени сложности. Липопротеиды. Состав, строение, биологическая роль
Простые белки состоят только из аминокислот, а сложные белки содержат, кроме аминокислот, другие небелковые вещества,, например, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и др.
Липопротеиды.
Этот класс сложных беков состоит из белка и простетической группы, представленной каким-либо липидом. Белковая группа гидрофильна, а простетическая гидрофобна, что и играет роль в организации мембран и их избирательной проницаемости. В частности, в составе липопротеинов открыты нейтральные жиры (триглицериды), свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Липопротеины широко распространены в природе и выполняют разнообразные биологические функции. Они входят в состав клеточной мембраны и внутриклеточных биомембран ядра, митохондрий, микросом (структурированные липопротеины), а также присутствуют в свободном состоянии (главным образом в плазме крови). К липопротеинам относятся, кроме того, тромбопластический белок ткани легких, липовителлин желтка куриного яйца, некоторые фосфолипиды молока и т.д. Установлено, что липопротенины участвуют в структурной, комплексной организации миелиновых оболочек, нервной ткани, фоторецепторной и электронно-транспортной систем, палочек и колбочек сетчатки и др.
Большинство ЛП синтезируется в печени или в слизистой оболочке кишечника. Они содержат гидрофобное липидное ядро, окруженное полярными липидами и оболочкой из белков, получивших название апобелки. Обычно ЛП содержат до 5% углеводов (глюкоза, галактоза, гексозамины, сиаловая кислота), поэтому некоторые из них являются и гликопротеинами.
Триглицериды, холестерин, эфиры холестерина и фосфолипиды транспортируются в форме водорастворимых липопротеидов. Липопротеиды - это сферические частицы, состоящие из гидрофобной сердцевины и гидрофильной оболочки. Сердцевина содержит неполярные липиды - триглицериды и эфиры холестерина. Оболочка построена из полярных липидов - холестерина и фосфолипидов, причем заряженные концы этих молекул обращены наружу. Кроме того, в состав оболочки входят белки, нековалентно связанные с фосфолипидами и холестерином, - апопротеины. Апопротеины поддерживают структуру липопротеидных частиц и обеспечивают их взаимодействие с рецепторами липопротеидов. Липопротеиды подразделяют на несколько классов в зависимости от их плотности и подвижности при электрофорезе. Плотность липопротеидной частицы определяется отношением апопротеины/липиды: чем больше это отношение, тем выше плотность. В крови, взятой натощак, присутствуют только ЛПОНП, ЛПНП и ЛПВП, тогда как другие липопротеиды (хиломикроны, остаточные компоненты хиломикронов, а также ЛППП) выявляются только после еды или при нарушениях обмена липидов. ЛПОНП образуются главным образом в печени. Это основная транспортная форма эндогенных триглицеридов, синтезирующихся в печени. ЛПОНП - главный поставщик триглицеридов для скелетных мышц и миокарда. В состав ЛПОНП входят апопротеины C, E и B100. По сравнению с хиломикронами, ЛПОНП содержат меньше триглицеридов, но больше холестерина и эфиров холестерина. Известно, что развитие атеросклероза ускоряется на фоне повышенной концентрации ЛПОНП при сахарном диабете и болезнях почек.
ЛППП. В капиллярах скелетных мышц, миокарда и жировой ткани ЛПОНП расщепляются липопротеидлипазой с образованием ЛППП. ЛППП содержат апопротеины E и B100. В печени половина ЛППП превращается в ЛПНП под действием триацилглицероллипазы, а оставшиеся ЛППП связываются с рецепторами гепатоцитов, подвергаются эндоцитозу и разрушаются.
ЛПНП являются конечными продуктами расщепления ЛПОНП и ЛППП. ЛПНП - это самые атерогенные липопротеиды. В составе ЛПНП содержится примерно две трети всего холестерина плазмы, преимущественно в виде эфиров холестерина. В отличие от других липопротеидов, ЛПНП содержат только один апопротеин - B100. Избыток ЛПНП - один из главных факторов риска атеросклероза.
ЛПВП синтезируются в печени и кишечнике и содержат эфиры холестерина и фосфолипиды. Важнейшая функция ЛПВП - удаление холестерина из тканей. Связывание ЛПВП с рецепторами вызывает выброс холестерина из клеток. Первоначально холестерин встраивается в оболочку ЛПВП, но затем под действием лецитинхолестерин-ацилтрансферазы он этерифицируется и перемещается в сердцевину ЛПВП. В печени ЛПВП связываются с рецепторами и разрушаются. Таким образом, ЛПВП - это антиатерогенные липопротеиды.
Напишите последовательность оснований в м-РНК, образованной на цепи ДНК с последовательностью ГТГ-ГЦТ-ГЦА-ТАЦ-ЦЦГ-АГЦ-ГТГ-ГАТ-ААГ-ГТА-ГЦГ-ГЦЦ-ТЦГ-ТАГ-ТГТ-ЦТГ-ЦЦГ-АЦТ-ГЦА-ТЦА. Установите последовательность аминокислот в пептиде
Генетический код - система записи генетической информации в ДНК в виде определенной последовательности нуклеотидов. Последовательность нуклеотидов определяет последовательность включения АК в синтезируемый белок. 3 нуклеотида - триплет - кодон - кодируют 1 АК. Совокупность триплетов и составляет генетический код. в ДНК содержится тимин, а в РНК - урацил.
В качестве азотистых оснований в РНК присутствуют урацил, цитозин, аденин и тимин
Заменяем цитозин на гуанин, гуанин на цитозин, тимин на аденин, аденин на урацил
Привести структурную формулу витамина С, указать его физико-химические характеристики (агрегатное состояние, растворимость в воде и органических растворителях, влияние температуры, кислотности среды и солнечного облучения на стабильность витамина), пояснить, в какой кофермент оно включается в организме или не включается, подчеркнуть биологическую роль витамина, а также его минимальную норму потребления в сутки в составе продуктов питания, указать источник витамина, признаки гипер - и авитаминоза
По физическим свойствам аскорбиновая кислота представляет собой белый кристаллический порошок кислого вкуса. Легко растворим в воде, растворим в спирте. Легко тразлагается при нагревании, в кислой среде более устойчива. Аскорбиновая кислота или витамин С получила название антискорбутного, антицинготного фактора, предохраняющего от развития цинги - болезни, принимавшей в средние века характер эпидемии. По химической структуре аскорбиновая кислота представляет собой лактон кислоты со структурой, близкой структуре L-глюкозы. Аскорбиновая кислота относится к сильным кислотам; кислый характер ее обусловлен наличием двух обратимо диссоциирующих енольных гидроксилов у 2-го и 3-го углеродных атомов.
Из представленных структурных формул видно, что наиболее важным химическим свойством аскорбиновой кислоты является ее способность обратимо окисляться в дегидроаскорбиновую кислоту, образуя окислительно-восстановительную систему, связанную с отщеплением и присоединением электронов и протонов.
За счет активации дыхательных ферментов в печени усиливает ее антиоксидантную, дезинтоксикационную и белковообразовательную функции, повышает синтез протромбина.
Наиболее характерным признаком ее недостаточности является потеря способности депонировать межклеточные «цементирующие» вещества , что вызывает поражение сосудистых стенок и опорных тканей. Клетки (фибробласты, остеобласты, одонтобласты) теряют способность синтезировать коллаген в кости и дентине зуба. Нарушено, кроме того, образование гликопротеингликанов, отмечены геморрагические явления и специфические изменения костной и хрящевой тканей. Витамин С участвует в реакциях гидроксилирования пролина и лизина при синтезе коллагена, синтезе гормонов коры надпочечников (кортикостероидов), триптофана и в других реакциях гидроксилирования.
Усиливает адсорбцию железа из ЖКТ вследствие комплексообразования. Имеются доказательства необходимости участия аскорбиновой кислоты в окислительном распаде гемоглобина в тканях.
У человека при ее недостаточности также отмечаются снижение массы тела, общая слабость, одышка, боли в сердце, сердцебиение. При цинге в первую очередь поражается кровеносная система: сосуды становятся хрупкими и проницаемыми, что служит причиной мелких точечных кровоизлияний под кожу - так называемых петехий; часто отмечаются кровоизлияния и кровотечения во внутренних органах и слизистых оболочках. Для цинги характерна также кровоточивость десен; дегенеративные изменения со стороны одонтобластов и остеобластов приводят к развитию кариеса, расшатыванию, разламыванию, а затем и выпадению зубов. У больных цингой наблюдаются, кроме того, отек нижних конечностей и боли при ходьбе.
Принято считать, что среди симптомов нехватки в организме витамина С находятся слабость иммунной системы , кровоточивость десен, бледность и сухость кожи, замедленное восстановление тканей после физических повреждений (раны, синяки), потускнение и выпадение волос, ломкость ногтей, вялость, быстрая утомляемость, ослабление мышечного тонуса, ревматоидные боли в крестце и конечностях (особенно нижних, боли в ступнях), расшатывание и выпадение зубов; хрупкость кровеносных сосудов приводит к кровоточивости десен, кровоизлияниям в виде темно-красных пятен на коже.
Избыток витамина C может вызывать раздражение мочевого тракта (при длительном употреблении), кожный зуд , понос , однако отчетливых результатов клинических исследований на эту тему не представлено.
Суточная потребность в витамине С- 70мг.
Источники витамина С - свежие фрукты, овощи, зелень .
Продукт Содержание витамина, мг/100 г
Плоды шиповника 2400
Облепиха 450
Смородина черная 300
Лимоны 40
Апельсины 30
Яблоки 30
Картофель свежий 25
Томаты 20
Молоко 2,0
Мясо 0,9
Привести структурную формулу витамина В6 (пиридоксин), указать его физико-химические характеристики (агрегатное состояние, растворимость в воде и органических растворителях, влияние температуры, кислотности среды и солнечного облучения на стабильность витамина), пояснить, в какой кофермент оно включается в организме или не включается, подчеркнуть биологическую роль витамина, а также его минимальную норму потребления в сутки в составе продуктов питания, указать источник витамина, признаки гипер- и авитаминоза
В основе структуры витамина В6 лежит пиридиновое кольцо. Известны 3 формы витамина В6, отличающиеся строением замещающей группы у атома углерода в параположении к атому азота.
Все формы витамина В6 используются в организме для синтеза коферментов: пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата. Коферменты образуются путем фосфорилирования по гидроксиметильной группе в пятом положении пиримидинового кольца при участии фермента пиридоксалькиназы и АТФ как источника фосфата.
Все 3 формы витамина - бесцветные кристаллы, хорошо растворимые в воде. Пиридоксин довольно устойчив даже при нагревании в присутствии кислот и щелочей, он хорошо растворим в этиловом спирте и воде. Однако при воздействии солнечных лучей витамин В6 быстро разрушается. Все формы витамина В6 (пиридоксин, пиридоксаль и пиридоксамин) реагируют как основания с кислотами, образуя соли. Он обладает горьковато-кислым вкусом.
Пиридоксалевые ферменты играют ключевую роль в обмене аминокислот: катализируют реакции трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, участвуют в специфических реакциях метаболизма отдельных аминокислот: серина, треонина, триптофана, серосодержащих аминокислот, а также в синтезе гема. Пиридоксальфермент катализирует реакцию переаминирования. В результате серии реакций, включающих в себя образование фермент-субстратных комплексов с гистидинаминотрансферазой, гистидин переходит в оксогистидин, а глиоксилевая килотая - в глицин. Над стрелкой внизу - схематически группа лизина от ферментного белка
Взаимодействие между субстратом , т.е. L-аминокислотой и пиридоксальфосфатом происходит путем реакции замещения , при которой NH2-группа субстрата вытесняет ?-NH2-группу лизина в молекуле ферментного белка , что приводит к формированию пиридоксальфосфатного комплекса - ПФ.
Процесс можно разбить на две стадии. На первой аминогруппа гистидина образует с альдегидной группой пиридоксальфосфата, соединенной с лизином, иминную связь (шиффово основание). Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация ?-водородного атома , перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению ?-кетокислоты и пиридоксаминфосфата. Альдимин в шиффовом основании перегруппируется в кетимин. Кетимин отщепляет воду. В результате из гистидина получается альфакетокислота, фермент же остается в форме пиридоксаминфосфата -ПАФ.
Это выражается следующими уравнениями:
Пиридоксаминфосфат на второй стадии реакции реагирует с ?-кетокислотой - глиоксилевой, что через те же стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) приводит к синтезу новой аминокислоты - глицина и освобождению пиридоксальфосфата .
Авитаминоз В6 у детей проявляется повышенной возбудимостью ЦНС, периодическими судорогами, что связано, возможно, с недостаточным образованием тормозного медиатора ГАМК, специфическими дерматитами. У взрослых признаки гиповитаминоза В6 наблюдают при длительном лечении туберкулеза изониазидом (антагонист витамина В6). При этом возникают поражения нервной системы (полиневриты), дерматиты.
Источники витамина В6 для человека - такие продукты питания, как яйца, печень, молоко, зеленый перец, морковь, пшеница, дрожжи. Некоторое количество витамина синтезируется кишечной флорой.
Содержание пиридоксина в 100 граммах продукта составляет: в печени - 0,9 мг, в постном мясе (говядина, телятина) - примерно 0,3 мг, в мясе птицы - 0,17 мг, в рыбе - не менее 0,39 мг, в соевых бобах - около 0,86 мг, в грецких орехах - не менее 0,68 мг, в пророщенных зернах пшеницы - 0,72 мг, в бананах - не менее 0,34 мг, в авокадо - 0,22 мг, в шпинате - 0,25 мг, в отрубях - 0,17 мг.
Суточная потребность составляет 2-3 мг.
Микроорганизмы кишечника жвачных животных активно синтезируют его; эти животные не нуждаются во введении витамина В6 с пищей. Микрофлора кишечника человека также синтезирует витамин В6, но в недостаточных количествах, поэтому для человека и большинства животных основным источником витамина являются продукты питания.
Механизм ферментативного катализа
В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.
В процессе ферментативной реакции различают несколько стадий: присоединение молекулы субстрата к ферменту, преобразование первичного промежуточного соединения в один или несколько последовательных (переходных) комплексов и протекающее в одну или несколько стадий отделение конечных продуктов реакции от фермента.
Образование нестойкого фермент-субстратного комплекса согласно теории Э. Фишера «ключ-замок».
Участок фермента, содержащий такие функциональные группы, называется активным центром. В активном центре условно различают так называемый каталитический участок, непосредственно отвечающий за превращения субстратной молекулы, и контактную площадку, которая обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом - сорбционный участок. Ферменты, связываясь с субстратом, образуют промежуточный фермент-субстратный комплекс, который затем распадается на свободный фермент и продукт реакции.
Под изоферментами понимают ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по физическим, химическим и иммунохимическим свойствам (ранее описаны изоферменты ЛДГ).
Мультиферментные комплексы
Скорость реакций можно повысить, не увеличивая концентрации субстратов, если собрать различные участвующие в последовательных реакциях ферменты в большой мультиферментный комплекс. При таком способе организации продукт фермента А переходит непосредственно к ферменту Б и т. д. до конечного продукта, причем лимитирующая стадия диффузии отсутствует даже при очень низких внутриклеточных концентрациях промежуточных соединений.
- Мультиферментный комплекс оксидаз митохондрийсостоит из 3-х компонентов.
Флавиновые дегидрогеназы. Содержат ФАД. Наиболее обычный субстрат для них - НАДФН2.
Железо-серный белок. Содержит негеминовое железо с переменной валентностью.
Цитохром Р450. Его строение отличается от строения цитохромов цепи митоходриального окисления.
Мультиферментный комплекс формирует цепь переноса электронов и протонов, в конце ее происходит активация кислорода. Активированный кислород присоединяется к активному центру цитохрома Р450, и на него переносятся электроны, а затем этот кислород включается в молекулу субстрата
Ферменты являются высокоспецифичными катализаторами; это их уникальное свойство. Ферменты проявляют специфичность в отношении типа катализируемой химической реакции. Каждый фермент катализирует определенную реакцию. Ферменты проявляют отчетливо выраженную субстратную специфичность; некоторые ферменты действуют только на один субстрат, другие - на группу родственных субстратов.
Механизмы обеспечения высокой специфичности ферментов: комплементарность, баланс между прочностью и лабильностью структуры активного центра, индуцированное связывание, многоточечность связывания субстрата в активном центре, повышение специфичности по принципу «двойного сита» в двух-субстратных реакциях.
При действии на субстраты, содержащие асимметричные центры, ферменты, как правило, проявляют стереоспецифичность. Она оказывается абсолютной в тех случаях, когда в ферментативную реакцию вовлекается асимметрический центр. Так, например, L-лактатдегидрогеназа действует только на L-лактат, в то время как D-лактатдегидрогеназа - только на D-лактат. В тех случаях, когда субстрат не содержит, а продукт содержит асимметрический атом углерода, происходит асимметрический синтез и при восстановлении пирувата L-лактатдегидрогеназой образуется только L-лактат.
Акт катализа складывается из трех последовательных этапов.
1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.
2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты.
3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).
Ферментативные эффекторы - вещества, изменяющие скорость ферментативного катализа и регулирующие за счет этого метаболизм. Среди них различают ингибиторы - замедляющие скорость реакции и активаторы - ускоряющие ферментативную реакцию.
В зависимости от механизма торможения реакции различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Строение молекулы конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с поверхностью активного центра как ключ с замком (или почти совпадает). Степень этого сходства может даже быть выше чем с субстратом.Концентрация способного к катализу фермента при этом снижается и скорость образование продуктов реакции резко падает .В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения (т.е. образующихся в организме и поступающих извне - ксенобиотики, соответственно). Эндогенные вещества являются регуляторами метаболизма и называются антиметаболитами. Второй вид ингибиторов - неконкурентные. Они взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента (тяжелые металлы связываются с тиоловыми группами Цис) или чаще всего регуляторным центром, что снижает связывающую способность активного центра. Необратимые ингибиторы инактивируют фермент, образуя с его АК или другими компонентами структуры химическую связь. Обычно это ковалентная связь с одним из участков активного центра. Такой комплекс практически недиссоциирует в физиологических условиях. В другом случае ингибитор нарушает конформационную структуру молекулы фермента - вызывает его денатурацию. Действие обратимых ингибиторов может быть снято при переизбытке субстрата или под действием веществ, изменяющих химическую структуру ингибитора. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы относятся в большинстве случаев к обратимым.
Помимо ингибиторов известны еще активаторы ферментативного катализа. Они: защищают молекулу фермента от инактивирующих воздействий, образуют с субстратом комплекс, который более активно связывается с активным центром Ф, взаимодействуя с ферментом, имеющим четвертичную структуру, разъединяют его субъединицы и тем самым открывают доступ субстрату к активному центру.
Стероидные гормоны. Мужские половые гормоны. Строение и биологическая роль гормонов
Стероиды - производные восстановленных конденсированных циклических систем - циклопентанпергидрофенантренов. В организме человека основной стероид - холестерол, остальные стероиды - его производные. Мужские половые гормоны вырабатываются в основном в мужских половых железах - в интерстициальных клетках Лейдига семенников (95%). Небольшое количество андрогенов образуется в коре надпочечников.
Путь биосинтеза андрогенов в яичках и коре надпочечников одинаков. Предшественником андрогенов, как и других стероидных гормонов, служит холестерол, который либо поступает из плазмы в
Вы можете ЗАГРУЗИТЬ и ПОВЫСИТЬ уникальность своей работы
