Ферменты как глобулярные белки, состоящие из одной или нескольких полипептидных цепей, организованных в трехмерную структуру. Способы компоновки протомеров в мультимерах. Основные этапы ферментативного катализа. Характеристика обратимых ингибиторов.
В это число входят не только ферменты, катализирующие 2000-3000 реакций обмена, но также и ферменты, вовлеченные в передачу сигнала, процесс дыхания, мышечное сокращение, свертываемость крови, транспорт веществ, обезвреживание токсичных и чужеродных соединений, нейротрансмиссию. Ферменты катализируют превращение веществ, которые называются субстратами (S), в продукты (Р). Как и другие химические катализаторы, ферменты: увеличивают скорость реакции, но не расходуются в ходе процесса и не претерпевают необратимых изменений; не изменяют состояние равновесия химической реакции, ускоряя как прямую, так и обратную реакцию в равной степени; повышают скорость реакции, понижая энергию активации, тот энергетический барьер, который отделяет одно состояние системы от другого. Роль кофактора в основном сводится к следующему: · изменение третичной структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве; Ферменты могут различаться по субстратной специфичности и обладать абсолютной специфичностью, т.е. действовать только на один субстрат и не взаимодействовать даже с очень близкими по строению молекулами (например, уреаза ускоряет гидролиз мочевины, но не действует на тиомочевину), или даже стереоспецифичностыо (когда фермент взаимодействует с определенным оптическим и геометрическим изомером).
Вы можете ЗАГРУЗИТЬ и ПОВЫСИТЬ уникальность своей работы
