Изучение процессов биокатализа. Строение и функции нуклеиновых кислот. Сущность обмена белков и липидов. Превращения углеводов. Роль гормонов, нейромедиаторов, витаминов и минеральных веществ. Биохимические процессы в печени, крови и нервной ткани.
Аннотация к работе
ДНК-зондов для выявления чужеродной ДНК, дефектов ДНК, онкогенов. Также позволяет выявить предрасположенность к заболеваниям; 3. разработка новых лекарственных препаратов; 4. необходима для профилактики заболеваний. Пр.: рахит - в результате недостатка витамина D, цинга - витамина С. Белки и их биологическая роль Белок (протеины) - protos - предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное. Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию. Основные отличительные признаки белков: 1. содержат азота больше, чем другие вещества (16 %). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка; 2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда; 3. наличие пептидных связей; 4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.); 5. имеют сложную структурную организацию; 6. белки составляют 25 % сырой ткани и 45-50 % сухой ткани. Биологическая роль белков: 1. каталитическая (выполняют ферменты); 2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур; 3. регуляторная (выполняют белки-гормоны); 4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу; 5. транспортная - белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.; 6. опорная - выполняет белок коллаген; 7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии; 8. сократительная - её выполняют белки актин и миозин; 9. генно-регуляторная - её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации; 10. имуннологическая - её выполняют белки антитела; 11. гемостатическая - участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению; 12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме. Существует несколько групп свойств. I. Это достигается за счет наличия концевых СОО- и NH3 групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС); 2. буферность белков (поддержка рН среды). Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается --. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок. II. Наблюдается помутнение при боковом освещении - эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Наиболее выражено у фибриллярных белков. III. 100г белка связывают 30-35г воды. IV. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например, по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Простые белки - это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков. К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины). В организме альбумины выполняют следующие функции: 1. транспортная - переносят метаболиты, лекарственные вещества, ВЖК (высшие жирные к-ты), холестерины, гормоны, желчные пигменты, ионы Ca2 и др. 2. поддержание онкотического давления, т.к. осмотическое давление крови на ~75-80 % обеспечивается за счет альбуминов. В норме содержание альбуминов и глобулинов лежит в определенной пропорции - альбумино-глобулиновый или белковый коэффициент: К=А/Г»1,5-2,3. Например, при инфекционных заболеваниях увеличивается содержание глобулина, АГК уменьшается; при патологии почек нарушается их фильтрационная способность, количество альбуминов уменьшается, следовательно, АГК также падает. Входят в состав сухожилий, костной, хрящевой тканей и др. В состав небелковой части может входить: гем, металл, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и т.д. Хромопротеины. Велика биологическая роль этих белков - участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах. Гемоглобин. Отличается от нормального тем, что с N-конца в 6 положении bb- цепи глутамин заменен на валин. Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может связывать одну молекулу кислорода. К предельным относятся стеариновая С 17Н 35СООН и пальмитиновая С 15Н 31СООН; к непредельным - олеиновая С 17Н 33СООН, линолевая С 17Н 31СООН, линоленовая С 17Н 29СООН и др.; 2. простые и смешанные триацилглицериды. К простым относится трипальмитин, а к смешанным - олеодистеарин: СН 2 - О - СО - С 15Н 31 СН 2 - О - СО - С 17Н 33 | | СН - О - СО - С 15Н 31 СН - О - СО - С 17Н 35 | | СН 2 - О - СО - С 15Н 31 СН 2 - О - СО - С 17Н 35 3. фосфолипиды - сложные эфи