Види крохмалю, його фізичні властивості, структура гранул, хімічний склад. Глікозидні зв’язки в молекулі крохмалю. Процеси виробництва і галузі застосування продукту. Характеристика та будова амілаз. Вплив температури на каталітичну активність ферментів.
Аннотация к работе
Нерозчинний у холодній воді, ефірі, спирті; у гарячій воді набухає, утворює колоїдний розчин, при охолодженні якого утворюється стійкий гель - крохмальний клейстер; із розчином йоду дає синє забарвлення (амілоза дає синє забарвлення, а амілопектин - від червоного до фіолетового, амілодекстрин - фіолетового, еритродекстрин - червоно-бурого, ахродекстрин - жовтого). Крохмаль міститься в рослинах у вигляді гранул. В зернових культурах і інших вищих рослинах гранули крохмалю утворюють пластиди. Пластиди, з яких складається крохмаль називають амілопластами. У жита, пшениці і ячменю розрізняють два типи гранул крохмалю: крупні - двояковипуклі (лінзоподібні) гранули, та невеликі - сферичної форми.Амілаза (від грец. amylon - крохмаль) - фермент, глікозил-гідролаза, що гідролітично розщеплює крохмаль і глікоген з утворенням декстринів, мальтози і глюкози. Саме амілаза призводить до появи солодкуватого смаку при тривалому пережовуванні крохмаловмісних продуктів (наприклад, з рису або картоплі), але без додавання цукру. За субстратної специфічності амілази класифікують на альфа-, бета-і гамма-амілазу. ?-Амілаза ? - Амілаза (1,4 - ? - D - глюкан глюканогідролаза, EC 3.2.1.1) - один з амілолітичних ензимів, який здійснює невпорядковане розщеплення 1,4 - ? - D - глікозидних звязків крохмалю та інших полісахаридів з утворенням суміші лінійних і розгалужених вуглеводів: декстринів, мальтози й глюкози в ? - аномерній конфігурації. Стабільні за підвищених температур і лужних значень РН (> 8,0) ? - амілази можуть застосовуватись як компоненти екологічно безпечних мийних засобів, оскільки вони легко утилізуються живими організмами в навколишньому середовищі. ? - Амілази містяться в організмах тварин, рослин, грибів і мікроорганізмів, проте тільки ензими мікробного походження використовують у промисловості, оскільки вони стабільніші, ніж рослинні та тваринні ? - амілази, і можуть бути відносно легко отримані завдяки тому, що є позаклітинними ензимами, які секретуються бактеріями в порівняно дешеві середовища культивування. У харчовій промисловості зареєстрована як харчова добавка E1100. ?-Амілаза ?-Амілаза (?-1,4-глюкан-мальтогідролаза, К.Ф.3.2.1.2) - фермент екзо-типу, що каталізує послідовне відщеплення мальтози нередуцируючого кінця молекул амілози, амілопектину, амілодекстрінов.Ферменти, як білкові сполуки, є особливо чутливими до умов середовища кожен з ферментів характеризується певними чітко визначеними оптимумами температури. При високих значеннях температури може відбуватися денатурація білкової частини ферменту, що негативно позначається на його активності. За певних (оптимальних) значеннях температура може впливати на швидкість утворення фермент-субстратного комплексу, викликаючи збільшення швидкості реакції.Загальний обєм реакційної суміші завжди має дорівнювати 30 мл, і якщо на аналіз беруть менше 10 мл ферментного розчину, то обєм, якого не достає, доповнюють дистильованою водою, яку приливають перед додаванням ферментного розчину. Через 10 хв. витримування в бані у колбу вносять ферментний розчин при ретельному перемішуванні і точно за секундоміром відмічають час. За початок реакції беруть час, коли з піпетки виллється половина вмісту. Реакція розщеплення крохмалю вважається закінченою, коли йод перестане давати зміну забарвлення при зєднанні з краплиною дослідної рідини (протягом перших 10 с). Час, за який проходить розщеплення крохмалю до продуктів, що не забарвлюються йодом, може становити від 3 до 20 хв., але надійніші результати, отримують у межах від 5 до 15 хв.Оптимальна температура для даного ферменту становить 370 С.
План
Зміст
1. Характеристика крохмалю
2. Характеристика амілаз
3. Вплив температури на активність ферментів
4. Хід роботи
Висновок
Список літератури
1.
Вывод
Оптимальна температура для даного ферменту становить 370 С.
Список литературы
1. Старовойтова I.Ю. Усі уроки хімії 11 клас. Академічний рівень. - X.: Серія «Усі уроки», 2011. - 351с.
2. Коровин Н.В. Курс общей химии: учебник -2-е изд. перераб. и доп. - М.: Высшая школа,1990.-446 с.
3. Чорна І.В., Висоцький І.Ю. Клінічна ензимологія. Навч. посіб. - Суми: Сумський державний університет, 2013. - 243 с.
4. Пашков М.К. Дія амілази // Відкритий урок. - 2011. - №1.- 44 - 45 с.
5. Кубрак О.І. Отримання та характеристика стабільної альфа-амілази з Bacillus sp.: Автореф. дис. канд. біол. наук. - Чернівці, 2010. - 20 с.