Химическая природа и регуляция секреции инсулина, общая схема процесса его биосинтеза. Механизм действия и роль в обмене глюкагона, секретируемого a-клетками островков Лангерганса. Стороны действия соматостатина. Клинические проявления гиперинсулинизма.
Аннотация к работе
Образование интермедиата-I происходит при отщеплении (разрыве аминокислотной цепи) двух аминокислот (лизин64 и аргинин65) от А-цепи, а интермедиата-II - при отщеплении (разрыве аминокислотной цепи) двух аминокислот (аргинин31 и аргинин32) от В-цепи. Таким образом, в секреторных гранулах содержатся проинсулин, интермедиатные формы 1 и 2, инсулин, С-пептид и ионы цинка, причем по мере созревания гранул уменьшается количество проинсулина и увеличивается количество инсулина, при взаимодействии которого с ионами цинка образуются кристаллы. Ионы Са2 обеспечивают секрецию инсулина из секреторных гранул несколькими путями: Положительно заряженные ионы Са2 облегчают экзоцитоз (инсулин секретируется из клеток именно таким путем), уменьшая электростатическое отталкивание между отрицательно заряженными поверхностями плазматической мембраны и мембран секреторных гранул. После диссоциации рецептор возвращается на мембрану клетки, а инсулин активирует процессы дефосфорилирования ядерных белков, изменяет обмен МРНК, приводя к увеличению синтеза белков и другим "поздним" эффектам биологического действия инсулина. В результате протеолитического процессинга проглюкагона потенциально могут образовываться следующие 6 пептидов: глюкагон (29 аминокислотных остатков), аминотерминальный или глюкагонотносящийся пептид (GRPP, включающий 30 аминокислотных остатков), вставочный пептид 1 (состоит из 6 аминокислотных остатков) и вставочный пептид 2 (состоит из 13 аминокислотных остатков), ГПП-1 (состоит из 37 аминокислотных остатков) и ГПП-2 (состоит из 35 аминокислотных остатков).