Уровни структурной организации белковой молекулы по К. Линденштрем-Лангу. Строение пептидной группы. Ее роль в формировании более высоких уровней организационных структур. Особенности первичной пептидной связи. Примеры низкомолекулярных полимеров.
Аннотация к работе
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Пермский государственный гуманитарно-педагогический университет" Работу выполнила: студентка 641 группы естественнонаучного факультетаИменно белки являются продуктом генетической информации, передаваемой из поколения в поколение, и осуществляют все процессы жизнедеятельности в клетке. В целях более полного понимания функций белков целесообразно вначале рассмотреть уровни структурной организации молекул белков.В пептидной группе связь между карбонильным углеродным атомом и атомом азота, находящимся в sp2-состоянии, называется пептидной (амидной) связью. В пептидной (амидной) группе - CONH - атом углерода находится в состоянии sp2-гибридизации. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трехцентровую сопряженную систему, электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. Атомы С, О и N, образующие сопряженную систему, находятся в одной плоскости. Наличие плоской сопряженной системы в пептидной группе является причиной затруднения вращения вокруг связи С - N (барьер вращения составляет 63-84 КДЖ/моль) Таким образом, электронное строение предопределяет достаточно жесткую плоскую структуру пептидной группы.Для белков характерным является наличие нескольких уровней структурной организации.Пептидная (амидная) связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы последующей аминокислоты. Фишер (Лауреат Нобелевской премии 1921 г.) и экспериментально доказал, что основным типом связи в молекуле является пептидная (амидная) связь. У пептидной связи есть несколько особенностей: а) она резонансно стабилизирована и поэтому находится практически в одной плоскости - планарна; вращение вокруг связи С-N требует больших затрат энергии и затруднено; б) у связи-CO-NH-особый характер, она меньше, чем обычная, но больше, чем двойная, то есть существует кето-енольная таутомерия: в) заместители по отношению к пептидной связи находятся в транс-положении; В настоящее время условились считать белками полимеры, состоящие из 100 и более аминокислотных остатков, полипептидами - полимеры, состоящие из 50-100 аминокислотных остатков, низкомолекулярными пептидами - полимеры, состоящие из менее 50 аминокислотных остатков.Вторичная структура белка - это пространственная структура полипептидной цепи, т. е. способ упаковки, свертывания, скручивания полипептидного скелета в определенную конформацию в результате свободного вращения вокруг связей полипептидной цепи, соединяющих ? - углеродные атомы. Существуют два главных типа структур, которые позволяют это осуществить: ?-спираль, в которую цепь свертывается как шнур от телефонной трубки, и складчатая ?-структура, в которой бок о бок уложены вытянутые участки одной или нескольких цепей. Обе эти структуры весьма стабильны. ?-Спираль характеризуется предельно плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи. Основные характеристики ?-спирали: 1) ?-спираль стабилизируется водородными связями между атомом водорода при азоте пептидной группы и карбонильным кислородом остатка, отстоящего от данного вдоль цепи на четыре позиции; Во-первых, в пролине атом азота входит в состав жесткого кольца, что препятствует вращению вокруг связи N-C, во-вторых, пролин не образует водородную связь изза отсутствия водорода при атоме азота.Третичная структура белка - это пространственное расположение молекулы белка, стабилизируемое связями между боковыми радикалами аминокислот. пептидная структура белковая молекула Фибриллярные белки - нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси. Это целое семейство белков, они сходны по аминокислотному составу, содержат много остатков цистеина и имеют одинаковое пространственное расположение полипептидных цепей. В клетках волос полипептидные цепи кератина сначала организуются в волокна, из которых затем формируются структуры наподобие каната или скрученного кабеля, заполняющего в конце концов все пространство клетки. В ?-кератине полипептидные цепи имеют форму ?-спирали, скручены одна вокруг другой в трехжильный кабель с образованием поперечных дисульфидных связей.Четвертичная структура белка - характерна для белков, состоящих из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой исключительно нековалентными связями, в основном электростатическими и водородными. Чаще всего белки содержат две или четыре субъединицы, более четырех субъединиц обычно содержат регуляторные белки. К гомо-мерным относятся белки, у которых все субъединицы имеют одинаковое строение, например, фермент каталаза состоит их четырех абсолютно одинаковых субъединиц. Взаимодействие одной субъединицы со специфическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других субъединиц к лигандам, это свойство лежит в основе способности олигомерных белков к аллостерической регуляции.
План
Содержание
Введение
1. Строение пептидной группы
2. Уровни структурной организации белковой молекулы