Изучение ферментов, их свойств и механизма биологического действия. Проведение исследования современных представлений о механизме ферментативного трансаминирования. Разработка общей теории пиридоксалевого катализа. Строение фермент-субстратного комплекса.
Аннотация к работе
1. Типы ферментов 2. Механизм действия ферментов Библиографический список Введение Ферменты - наиболее важный класс белковых веществ, универсальный по своей биологической функции. Ферменты представляют собой специфические и высокоэффективные катализаторы химических реакций, протекающих в живой клетке. Изучение ферментов, их строения, свойств и механизма биологического действия составляет один из главных разделов биохимии и биоорганической химии. К настоящему времени охарактеризовано несколько тысяч ферментов, свыше тысячи из них получены в индивидуальном состоянии. Для многих сотен белков-ферментов выяснена аминокислотная последовательность, а самые известные из них расшифрованы с помощью рентгеноструктурного анализа до уровня полной пространственной структуры. Спор был окончательно разрешен лишь в 1897 г., когда немецкие ученые братья Ганс и Эдвард Бухнеры показали, что дрожжевой бесклеточный сок (полученный при растирании дрожжей с инфузорной землей) способен сбраживать сахар с образованием спирта и СО2. В это время Э. Фишером было выдвинуто знаменитое положение о необходимости стерического соответствия между ферментом и субстратом; по его образному выражению, «субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку». Ферменты имеют различные молекулярные массы - от 10 000 до 1000 000 и выше. Они могут быть построены из одной полипепидной цепи, нескольких полипептидных цепей или представлять собой сложные (иногда полиферментные) комплексы. Изомеразы (реакции изомеризации). 6. Например, кислая фосфатаза имеет шифр 3.1.3.2; это означает, что она относится к классу гидролаз (3.1.3.2), подклассу этих ферментов, действующих на сложноэфирные связи (3.1.3.2), к подподклассу ферментов, гидролизующих моноэфиры фосфорной кислоты (3.1.3.2), а порядковый номер фермента в данном подподклассе - 2 (3.1.3.2). Например, аспартатаминотрансфераза катализирует перенос аминной группы с молекулы аспарагиновой кислоты, катехол-О-метилтрансфераза осуществляет перенос метильной группы S-аденозилметионина на бензольное кольцо различных катехоламинов, а гистон-ацетилтрансфераза переносит ацетильную группу с ацетил-кофермента А на гистон в процессе активации транскрипции. По международной классификации и номенклатуре ферментов лиазы принадлежат к 4 классу, в пределах которого выделяют семь подклассов: КФ 4.1 включает ферменты, которые расщепляют углерод-углеродные связи, например, декарбоксилазы (карбокси-лиазы); КФ 4.2 - ферменты, расщепляющие углерод-кислородные связи, например, дегидратазы; КФ 4.3 - ферменты, расщепляющие углерод-азотные связи (амидин-лиазы); КФ 4.4 - ферменты, расщепляющие углерод-серные связи; КФ 4.5 - включает ферменты, расщепляющие связи углерод - галоген, например, ДДТ-дегидрохлориназа; КФ 4.6 - ферменты, расщепляющие фосфор-кислородные связи, например, аденилатциклаза; КФ 4.99 - включает другие лиазы Изомеразы - ферменты, катализирующие структурные превращения изомеров (рацемизация или эпимеризация). Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими кофакторами и не разделяются при выделении и очистке, то такой фермент получает название холофермента (холоэнзим), а кофактор - простетической группы, рассматривающейся как интегральная часть молекулы фермента.