Структура белковых молекул (первичная, вторичная, третичная, четвертичная) глобулярных и фибриллярных белков, механизм ферментативного действия и факторы, влияющие на их активность. Характеристика липоидов, описание реакции синтеза гликогена в тканях.
Аннотация к работе
Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное агентство по образованию Кафедра технологии организации пищевых производствДенатурация, факторы ее вызывающие Промежуточный обмен аминокислот Синтез белка в организме. Факторы, влияющие на активность ферментов Характеристика 1 и 3 класса ферментовВторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (?-спираль) и слоисто-складчатые (?-структура и кросс-?-форма). ?-Спираль. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Высота одного витка, или шаг ?-спирали, равна 0,54 нм; в него входит 3,6 аминокислотных остатка, т. е. каждый аминокислотный остаток перемещается вдоль оси (высота одного аминокислотного остатка) на 0,15 нм (0,54:3,6 = 0,15 нм), что и позволяет говорить о равнозначности всех аминокислотных остатков в ?-спирали. ?-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей.Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления. Заключается в переносе аминогруппы от молекулы а-аминокислоты в молекулу а-кетокислоты, как правило с участием ферментов - аминотрансфераз (трансаминаз), напр. по р-ции: Рис. Молекулы большей части ферментов во много раз крупнее, чем молекулы тех субстратов, которые атакует данный фермент. На основе данных, позволяющих считать ферменты и их активные центры физически более гибкими, чем это казалось вначале, он заключил, что субстрат, соединяясь с ферментом, вызывает какие-то изменения в структуре его активного центра. Но теоретически для каждого фермента имеется насыщающая концентрация субстрата, при которой все АЦ фермента будут заняты субстратом и реакция будет на определенном уровне (максимальном), сколько бы субстрата мы не добавляли.
План
Оглавление
I. Белки
1. Структура белковых молекул (первичная, вторичная, третичная, четвертичная) глобулярных и фибриллярных белков