Характеристика обратимого (конкурентного, неконкурентного и бесконкурентного), необратимого (формирование стабильного комплекса ингибитора с ферментом) и аллостерического (конформационные изменения в молекуле фермента) ингибирования ферментной активности.
Аннотация к работе
Ингибиторы ферментов. Типы ингибирования активности ферментов 1.1 Обратимое ингибирование 1.1.1 Конкурентное ингибирование 1.1.2 Неконкурентное ингибирование 1.1.3 Бесконкурентное ингибирование 1.2 Необратимое ингибирование 1.3 Аллостерическое ингибирование 2. Такое снижение скорости ферментативных реакций принято называть торможением активности, или ингибированием ферментов. Ингибиторы взаимодействуют с активными центрами молекулы фермента, инактивируя функциональные группы белков. Они могут взаимодействовать с металлами, входящими в состав молекул ферментов и фермент-субстратных комплексов, инактивируя их. Применение подобных аналогов в медицинской практике (в частности, в дерматологии и онкологии) основано на конкурентном вытеснении коферментов из субстратсвязывающих центров ключевых ферментов обмена (Т.Т Березов, Б.Ф. Коровкин, 1990).