Структурная организация белков, основные методы их исследования. Образование дипептида. Конформации полипептидной цепи вторичной структуры. Типы нековалентных связей, описывающих биофизику белков. Функциональное значение четвертичной их структуры.
Аннотация к работе
. Структурная организация белковХарактерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также электростатическими и гидрофобными взаимодействиями. Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в sp2-гибридизации; у атома N имеется р-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется р-р-сопряженная система, приводящая к укорочению связи С-N (0,132 нм) и ограничению вращения (барьер вращения составляет ?63 КДЖ/моль). Кори предложили модель вторичной структуры белка в виде б-спирали, в которой водородные связи замыкаются между каждой первой и четвертой аминокислотой, что позволяет сохранять нативную структуру белка, осуществлять простейшие функции, защищать от разрушения. Наряду с б-спиралями в образовании вторичной структуры белка принимают также участие в-структуры, в-изгиб. B складчатых структурах также образуются поперечные межцепочечные водородные связи .Если цепи ориентированы в противоположных направлениях, структура называется антипараллельным складчатым листом (вб); если цепи ориентированы в одном направлении, структура называется параллельным складчатым листом (вn).