Исследование органических веществ белковой природы, которые во много раз ускоряют протекание реакций. Обзор сходства ферментов с небиологическими катализаторами. Абсолютная и групповая субстратная специфичность. Локализация и распределение в организме.
Аннотация к работе
Ферменты: понятие, общие свойства, локализация ферментов.ФЕРМЕНТЫ - органические вещества белковой природы, которые во много раз ускоряют протекание реакций, не подвергаясь при этом химическим превращениям. В научной литературе на русском языке утвердились оба термина : «ферменты» и «энзимы», но предпочтение отдают термину «фермент», хотя наука о ферментах называется энзимологией. Некоторые ферменты получили специальное (тривиальное) название, например, пищеварительные ферменты - пепсин, химотрипсин и трипсин.Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что ферменты: 1) катализируют только энергетически возможные реакции, т.е. реакции, которые могут протекать и без них; 2) не изменяют направление реакции; 3) не сдвигают равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление; 4) не расходуются в процессе реакции и выходят из реакции в первоначальном виде.Отличие ферментов от небиологических катализаторов заключается в том, что: 1) скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами (эффективность действия ферментов). 2) ферменты обладают высокой специфичностью действия; 3) ферменты катализируют реакции в очень мягких условиях (обычное давление, нейтральная РН, невысокая t?); 4) активность ферментов в клетках строго регулируется как на генетическом уровне, так и посредством определенных низкомолекулярных соединений (субстратов и продуктов реакции, катализируемых этими же ферментами); 5) скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента.Специфичность - наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Молекулярные массы ферментов, как и всех остальных белков, лежат в пределах от 12 000 до 1 000 000, так что их размеры намного превышают размеры их субстратов или функциональных групп, на которые они ДЕЙСТВУЮТВ участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс .