Строение и общие свойства аминокислот, их классификация и химические реакции. Строение белковой молекулы. Физико-химические свойства белков. Выделение белков и установление их однородности. Химическая характеристика нуклеиновых кислот. Структура РНК.
Аннотация к работе
Министерство образования Республики Беларусь УО МОГИЛЕВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ПРОДОВОЛЬСТВИЯ КАФЕДРА ХИМИЧЕСКОЙ ТЕХНОЛОГИИ ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ КОНСПЕКТ ЛЕКЦИЙ для студентов специальностей 49 01 01, 49 01 02, 91 01 01 БЕЛКИ И НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ Могилев, 2004 УКД ББК Рассмотрен и рекомендован к изданию кафедрой химической технологии высокомолекулярных соединений Протокол № __ от «__»_____________2004 г. Рассмотрен и рекомендован к изданию секцией выпускающих кафедр. БЕЛКИ 1.1 Строение и общие свойства аминокислот. 1.2 Классификация аминокислот. 1.3 Кислотно-основные свойства аминокислот. 1.4 Спектры поглощения аминокислот. 1.5 Химические реакции аминокислот. 1.6 Пептиды. 1.7 Белки. 1.8 Строение белковой молекулы. 1.9 Физико-химические свойства белков. 1.10 Выделение белков и установление их однородности. 1.11 Классификация белков. 2. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. 2.1 Состав нуклеиновых кислот. 2.2 Нуклеозиды. 2.3 Нуклеотиды 2.4 Первичная структура нуклеиновых кислот. 2.5 Вторичная и третичная структуры ДНК. 2.6 Структура РНК Рекомендуемая литература 1. В составе белков найдено 20 различных a-аминокислот (одна из них - пролин, является не амино-, а иминокислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами. a-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у a-углеродного атома замещен на аминогруппу (-NН2), например: Различаются аминокислоты по строению и свойствам радикала R. Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например: В молекулах всех природных аминокислот ( за исключением глицина) у a-углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома. По расположению атомов и атомных группировок в пространстве относительно асимметрического атома различают L- и D-стереоизомеры аминокислот. Знак и величина оптического вращения зависят от природы боковой цепи аминокислот (R-группы). D-формы аминокислот в природе встречаются редко и обнаружены лишь в составе белков клеточной стенки (гликопротеинов) некоторых бактерий и в пептидных антибиотиках (грамицидин, актиномицин и т.д.). Новый метод определения геологического возраста образца основан на измерении соотношения D/L-энантиомеров аспарагиновой кислоты в образцах окаменелых костей. Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С-О, С-N, -ОН, S-H). Аминокислоты Принятые однобуквенные обозначения и символы Изоэлектрическая точка, рI Среднее содержание в белках,% Англ. символ Русск. 1. Положительно заряженныеR-группы Лизин Аргинин Гистидин GLy ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp Ser Thr Cys Met Asn GLn Tyr Asp GLy Lys Arg His G A V L I P F W S T C M N Q Y D E K R N Гли Ала Вал Лей Иле Про Фен Трп Сер Тре Цис Мет Асн Глн Тир Асп Глу Лиз Арг Гис 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1 По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа); диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа). В кристаллическом состоянии и в водных растворах a-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, называемых также цвиттерионами. Из кривой титрования аланина следует, что карбоксильная группа имеет рКa1=2,34, а протонированная аминогруппа рКa2 = 9,69. Гидролиз пептидных связей может быть осуществлен также действием некоторых ферментов, которые расщепляют пептидные связи избирательно, с образованием коротких пептидов. Количество и последовательность расположения аминокислот, и местоположение дисульфидных связей в полипептидной цепи определяют первичную структуру белка. Стабилизация третичной структуры обеспечивается благодаря нековалентным взаимодействиям между атомными группировками боковых радикалов следующих типов: - водородные связи могут возникать между функциональными группами боковых радикалов.