Свойства аминокислот и методы их получения. Реакции бензольного кольца и функциональных групп, содержащихся в радикалах аминокислот. Строение и номенклатура пептидов. Структура и кислотно-основные свойства белков. Качественные реакции на пептиды и белки.
Аннотация к работе
Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Московский государственный медико-стоматологический университет» федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию Российской Федерации Кафедра общей и биоорганической химии Учебное пособие по биоорганической химии для самостоятельной работы студентов стоматологических факультетов медицинских вузов Амины, аминоспирты, аминокислоты, белки И.Ю. Левина А.С. Берлянд Москва 2008 ББК 24. 1 я 73 0 - 28 УДК546 (075.8). профессор Н.А. Тюкавкина Зав кафедрой фармакологии МГМСУ д.м.н. профессор А.Г. Муляр. Биоорганическая химия, часть II. 1. Аминокислоты аминокислота бензольный пептид Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу -COOH и аминогруппу -NH2. Положение аминогруппы в углеродной цепи указывают цифрой: Подробнее номенклатурные правила для названий аминокислот изложены в пособии Левина И.Ю., Берлянд А.С. «Номенклатура, классификация и электронное строение химических связей в органических соединениях». В настоящее время известно свыше 150 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков. По природе радикала аминокислоты делят на: 1. Моноаминомонокарбоновые: Строение радикала кислоты -R Название Условное обозначение Тривиальное Cистематическое -H Глицин аминоэтановая Гли Gly -CH3 Аланин 2-аминопропановая Ала Ala Валин2-амино-3-метил-бутановаяВал Val Лейцин2-амино-4-метил-пентановая Лей Leu Изолейцин2-амино-3-метил-пентановая Иле Ile 2. В состав радикалов этих аминокислот входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. Величины рKa ?-карбоксильной группы аспарагиновой кислоты и ?-карбоксильной группы глутаминовой кислоты выше по сравнению с рKa ?-карбоксильных групп и в большей степени соответствуют значениям рKa карбоновых кислот. 4. Эти аминокислоты могут входить в состав белков, однако модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза. 1.2 Способы получения ?-аминокислот в условиях in vitro 1. За исходное соединение, с которым принято сравнивать строение ?-аминокислот, условно принимают D- и L-молочные кислоты, конфигурации которых, в свою очередь, установлены по D- и L-глицериновым альдегидам. При подщелачивании раствора аминокислоты диполярный ион I превращается в анион II, так как более сильное основание (гидроксильный ион) отрывает протон от иона аммония и образуется более слабое основание - амин. Образование N-замещённых амидов. Например, при гидролизе пептидов будет разрушаться пептидная связь. Реакция протекает так же, как и при взаимодействии с азотистой кислотой алифатических первичных аминов - выделяется азот, а аминогруппа замещается на гидроксильную группу: Таким образом можно установить структурное родство аминокислот с соответствующими оксикислотами. Важной реакцией ?-аминогруппы является её реакция с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в слабощелочном растворе, которую впервые использовал Фредерик Сенгер для количественного введения метки в аминогруппы аминокислот и пептидов. Эта реакция представляет исключительную ценность для идентификации N-концевых аминокислот полипептидных цепей. Реакции гуанидильной группы.